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오문헌,정재홍,노영희,이희봉 한국식품영양학회 1996 韓國食品營養學會誌 Vol.9 No.4
콩단백질은 글리시닌과 β-콘글리시닌을 주요 성분으로 한다. 영양성 및 가공 특성을 개선하기 위하여 유전자공학적인 방법을 시도하였다. 즉 β-콘글리시닌의 β-서브유니트롤 유전자 클로닝하고 대장균에서 발현시켰다. 발현벡타는 pET 21d이며 플라스미드를 구축하여 E.coli BL21(DE3)에 형질전화시켰다. 발현된 단백질은 균체 전체 단백질의 20%이며 가용화 상태로 축적되었다. 축적 발현단백질은 천연의 β-콘글리시닌과 동일항 트러머로 확인되었다. 정제는 호아산암모늄 20∼40%분별침전, Q-Sepharose 이온교환크로마토그라피, Butyltoyoperal 소수성 컬럼크로마토그라피로 하였다. 이것은 콩단백질의 특성을 규명하는데 필요한 대장균 대량 발현계를 확입하고 발현단백질의 정제방법을 확립한 결과이다. One of the major objectives of the food industry is the enrichment of the functional properties and nutritional value of soybean protein. To attain this goal, an expression system of cDNA encoding native and protein-engineered soybean proteins in a microorganism must be developed and the function then ability of self-assembly and the functionalities of the expressed proteins should be evaluated before the modified genes are transfered to soybean plants. The pro-β-conglycinin synthesized in E. coli BL21(DE3)comprised approximately 20% of the total bacterial proteins and the expressed protein are formed soluble and trimer such as native protein in E. coli cells. The highly expressed protein was purified to homogeneity by salt precipitation with 20∼40% Ammonium sulfate ion-exchange chromatography with Q-Sepharose and hydrophobic column chramatography with Butyltoyoperal. Therefore, we concluded that the high-level expression system of β-conglucinin cDNA was established and a relatively simple and rapid method for purifying pro-β-conglicinin was also developed.
다카무라 고타로(高村光太郎)의 『도테(道程)』에 나타난 사계(四季)의 의미
문헌정(Moon Heon Jeong,文憲正) 일본어문학회 2015 일본어문학 Vol.70 No.-
高村光太郎(1883~1956)は、詩人であり彫刻家でもある。彼は詩人とし ての自分を絶えず否定したにも拘わらず、生涯にわたって総七〇〇編以上の多くの作品を残している。本格的に詩作を始めたことはヨーロッパから帰ってきた翌年明治43年の後半期で、当時の日本には西洋の近代の空気を呼吸した詩人や彫刻家などの芸術家達が次々と帰国し始め、西洋の新しい芸術が輸入され、紹介されていた。特に、『ロダンの言葉』を翻訳した当時の回想からは彼の芸術原理への自覚がみられる。光太郎が彫刻から排除しよとした詩の要素は、作品に多く用いられている<四季>の詩語が持つ時間の普遍性によって歌われている。また、このように表出される詩観は彼の彫刻観、自然観などの芸術理念の表象でもある。従って、本論文では、光太郎の処女詩集『道程』の<四季>に注目し、彫刻世界を含んでいる<四季>の詩の普遍的な芸術原理としてのメカニズムを探ってみた。これによって、光太郎の詩集『道程』の意味はもちろん、詩と詩人の内実を明らかにすることを目的とする。
오문헌,노영희 한국식품영양학회 1999 韓國食品營養學會誌 Vol.12 No.2
콩 단백질은 글리시닌과 β-콘글리시닌을 주요 성분으로 하며, 콩 β-콘글리시닌이 나타내는 알레르기 원인과 콜레스테롤 저하 작용을 밝히고저 유전자 공학적인 방법을 시도하였다. 즉 β-콘글리시닌의 α-subunit를 유전자 클로닝하고 대장균에서의 발현시스템을 구축하였다. 발현벡터는 pET21d이며 플라스미드를 구축하여 E. coli BL21(DE3)에 형질전환시켰고 발현된 단백질은 균체전체 단백질의 15%이며 90%이상이 가용화 상태로 축적되었다. 축적된 발현 단백질은 천연의 β-콘글리시닌과 동일한 트리머로 확인되었다. 발현 단백질은 20∼40% 황산암모늄 분별침전과 Q-Sepharose 이온교환크로마토그래피, Butyltoyopearl 소수성 컬럼크로마토그래피로 정제하였다. 이것은 콩단백질의 기능특성을 규명하는데 필요한 대장균 대량 발현계를 확립하고 발현 단백질의 정제방법을 확립한 결과이다. Soybean protein consists of two major components β-conglycinin and glycinin, which together constitute 70% of the total seed storage protein at maturity. β-Conglycinin is a trimeric glycoprotein and formed by the assembly of various combinations of three subunits, α,α´and β, which have molecular weights of 69,000, 72,000 and 42,000, respectively. Recently, β-conglycinin was identified as powerful LDL lipoprotein receptor activation, hypercholesterolemia and major allergenic proteins. To investigate these reasons, we constructed an expression system of cDNA encoding α-subunit of β-conglycinin in Escherichia coli and purified the expressed protein. The pro-β-conglycinin sythesized in Escherichia coli BL 21 (DE3) comprised approximately 15% of the total bacterial proteins and the expressed protein are formed soluble and trimer such as native protein in Escherichia coli cells. The highly expressed protein was purified to homogeneity by salt precipitation with 20∼40% ammonium sulfate, ion-exchange chromatography with Q-sepharose and hydrophobic column chromatography with Butyltoyopearl.