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Mechanism of Thapsigargin-induced Apoptosis in MC3T3E1 Osteoblast
Won, Kang-Hee,Kang, Jang-Sook,Chae, Han-Jung,Han, Jo-Il,Kim, Hyung-Ryong 원광대학교 생체재료·매식연구소 1999 원광생체재료·매식 Vol.8 No.1
본 연구는 고농도 칼슘자극에 의한 조골세포주 MC3TE1 세포의 죽음의 단계를 알아보기 위하여 세포내 소기관인 endoplasmic reticulum 의 Ca^++ -ATPase pump를 비가역적으로 억제시키는 물질인 thapsigargin에 의한 조골세포고사 기전을 규명하였다. Thapsigargin은 MC3TE1 세포의 c-Jun N-terminal kinase1 (JNK1)의 활성을 증가시켜 actvating protein-1 (AP-1)의 전사활동을 증가시켰다. Thapsigargin에 의한 MC3TE1의 세포고사 조절기전에 caspase-1과 caspase-3의 활성을 형광기질인 acetyl-YVAD-AMC와 acetyl-DEVD-AMC를 이용하여 관찰한 결과 caspase-3의 활성을 증가시켰으며 또한 nuclear factor-κB (NKκB)의 전사활동을 증가시켰다. 조골세포에서 thapsigargin 에 의한 세포고사 조절기전에 JNK1, caspase-3, protease, AP-1 및 NF-κB의 활성이 관여함을 시사해주고 있다.
Signal Transduction of Thapsigargin-induced Apoptosis in Osteoblast
CHAE, H. J.,CHAE, S. W.,WEON, K. H.,KANG, J. S.,KIM, H. R. 원광대학교 생체재료·매식연구소 2000 원광생체재료·매식 Vol.9 No.1
The toxicity of thapsigargin, a selective inhibitor of endoplasmic reticular Ca^2+ -ATPase, was investigated in osteoblasts. We induced apoptosis in murine osteoblastic MC3T3E1 cells by exposure to the thapsigargin. Thapsigargin transiently increased the phosphotransferase activity of c-Jun N-terminal kinases 1(JNK1), which might in turn activate transcriptional activity of activation protein-1(AP-1) we then prepared extracts from thapsigargin-treated MC3T3E1 cells and monitored cleavage of acetyl-YVAD-AMC and acetyl-DEVD-AMC, fluorogenic substrates for caspase 1-like and caspase 3-like proteases, respectively. Thapsigargin significantly increased the proteolytic activity of caspase 3-like proteases, but not the activity of caspase 1-like proteases. Furthermore, thapsigargin increased the transcriptional activity of nuclear factor-κB(NF-κB). These data suggest that thapsigargin-induced apoptosis in osteoblasts may be via activation of JNK1, caspase 3-like family proteases, and transcripitional factors including AP-1 and NF-κB. (Bone 25: 453-458; 1999) ⓒ1999 by Elsevier Science Inc. All rights reserved.
호알칼리성 Bacillus sp. C-21에 의한 Cyclodextrin Glucanotransferase의 생산
강희정,채기수,선우양일 한국식품영양학회 1995 韓國食品營養學會誌 Vol.8 No.3
Cyclodextnn glycosyltransferase(CGTase) 생산 균주 선별배지를 사용하여 토양으로부터 CGTase생산성이 우수할 균주를 분리하여 동정한 결과 pH 7.0∼12.0에서 생육할 수 있는 호알칼리성 Bacillus sp.이었다. 이 균주는 1.0% soluble starch, 1.0% peptone, 0.5% yeast extract, 0.1% K_2HPO_4, 0.02% MgSO_4·7H_2O, 1.0% Na_2CO_3의 조성을 가지는 배지에서 초기 pH 10.0, 배양온도 33℃로 하여 30시간 동안 jar fermentor에서 통기배양하였을 때 최대의 증식도와 효소 생산량을 나타내었으며 이 때 효소의 역가는 4.86unit/㎖이었다. 배양 상등액으로부터 acetone 침전법으로 조제한 조효소약으로 효소적 특성을 살펴본 결과 최적 활성온도는 60℃이었고 온도 안정성은 50℃까지 안정함을 보였다. 그리고 최적 활성 pH는 6.0 이었으며 pH 안정성은 pH 6.0∼9.6의 범위에서 안정하였다. A strain of alkalophilic Bacillus sp. C-21 has been isolated from soil. The strain was capable of producing large amount of cyclodextnn glycosyltransferase(CGTase) in the high alkaline pH medium. The preferable medium composition was determined to be as follows: 1.0% soluble starch, 1.0% peptone, 0.5% yeast extract, 0.1% K_2HPO_4, 0.02% MgSO_4·7H_2O and 1.0% Na_2CO_3(pH 10.0). The highest enzyme production was observed after 30hours of cultivation at 33℃. The optimum temperature and pH for the activity of crude enzyme were 60℃ and 6.0, respectively. The enzyme was stable between pH 6.0 and 9.6, and up to 55℃.