http://chineseinput.net/에서 pinyin(병음)방식으로 중국어를 변환할 수 있습니다.
변환된 중국어를 복사하여 사용하시면 됩니다.
알록산 투여로 유발된 실험적 당뇨병에 대한 사인추출물의 치료 효과
노혜원,이지나,구본선,조정임,박진우,김형로 대한당뇨병학회 2002 Diabetes and Metabolism Journal Vol.26 No.2
연구배경:사인추출물이 알록산에 의한 당뇨 유발을 억제하는 효과가 있음을 이미 확인하였던 바 사인 추출물이 췌장 베타세포가 손상되어 유발된 당뇨병의 치료에 사용할 수 있는지의 가능성을 알아보았다. 방법:실험적 당뇨는 알록산(60㎎/㎏)을 생쥐 꼬리 정맥을 통해 주사하여 유발시켰다. 당뇨에 미치는 사인추출물의 영향을 관찰하기 위하여 사인추출물의 영향을 관찰하기 위하여 사인추출물(2.5㎎/생쥐)을 하루에 두 번 생쥐 복강 내로 투여하였다. 당뇨에 미치는 사인추출물의 영향을 관찰하기 위하여 생쥐에 사인추출물을 처리한 다음 혈당 및 혈청 인슐린 농도 변화 및 조직학적인 소견으로 확인하였다. 결과:생쥐에 알록산을 투여하면 췌장 베타세포가 파괴되어 고혈당 및 hypoinsulinemia가 유발되었다. 사인추출물을 알록산 투여 전 2일 동안 전처리하면 알록산에 의한 고혈당이 완전히 억제되었다. 뿐만 아니라 알록산에 의해 유발된 췌장 베타세포의 손상은 사인추출물의 투여로 현저히 개선되어 혈당 및 혈청 인슐린 농도가 거의 정상 수준으로 회복되었다. 알록산을 투여한 생쥐의 췌장 소도는 정상군에 비해 수가 현저히 감소되었을 뿐 아니라 남아있는 소도의 크기도 현저히 줄어들어 있었으나, 사인추출물을 처리하면 모두 회복되어 정상군과 유사한 양상을 보였다. 결론:사인추출물은 알록산에 의해 유발되는 당뇨병을 억제하는 방어 작용 뿐만 아니라, 알록산 투여로 이미 손상된 췌장 베타세포를 개선시킬 수 있는 치료 효과작용도 가지고 있음을 확인하였다. 이를 토대로 사인의 당뇨 개선 기전을 규명하면 당뇨병 치료제로서 이용할 수 있으리라 사료된다. Background : During the screening of natural products for potential antidiabetogenic components, a strong protective effect of Amomum xanthoides extract on alloxan-induced β-cell damage and in a mice diabetic model. In this study, the therapeutic effect of Amomum xanthoides extract was investigated after induction of diabetes by alloxan. Methods : Experimental diabetes was induced by the injection of alloxan(60mg/kg) to the mouse via the tail vein. To examine the effect the of Amomum xanthoides extract on diabetes, Amomum xanthoides extract (2.5mg/mouse) was admini-strated intraperitoneally. The effect of the Amomum xanthoides extract on alloxan-induced diabetes was observed by measuring the blood glucose and serum insulin level, and a histological examination. Results : Alloxan caused hyperglycemia and hypoinsulinemia by a selectively destroying pancreatic β-cell. Pretreating the with an Amoumum xanthoides extract completely protected them from the hyperglycemia induced by alloxan. In addition, the Amomum xanthoides extract administe 3 days after the of alloxan injection significantly abolished the hyperglycemia and hypoinsulinemia induced by alloxan. The alloxan-treated mice showed a marked change of in the pancreatic islets: the number of islets was reduced and the size of the remaining islets also decreased. However these effects of alloxan were significantly recovered by a later administration of the Amomum xanthoides extract. Conclusion : The amomum xanthoides extract contains potentially effective components, which both protect and treat alloxan-induced diabetes. The identification and action mechanism of the effective components of the Amomum xanthoides extract requires further investigation and it is suggested that the Amomum xanthoides extract be used as a therapeutic drug for diabetes(J Kor Diabetes 26:126~133, 2002).
마우스 小腸組織의 Ornithine Aminotransferase에 關한 硏究
노혜원,최경수,임방은,김종석,박병현,김형로 의과학연구소 1991 全北醫大論文集 Vol.15 No.4
Ornithine aminotransferase catalyzes the transfer of δ-amino group L-ormithine to α-ketoglutarate to yield glutamic- γ - sernialdehyde and glutamate. In present study, ornithine aminotransferase from mouse small intestine was puriried and its biochemical properties were studied. 1.Ornithine aminotransferase activity ws higher in mouse small intestine than in liver and kidnery. The enzyme ws found to be mostly located in cytosolic fraction of small intestine, but present in mitochondrial fraction of liver and kidney. 2.The cytosolic enzyme was very unstable, but the stabiling was enhanced by the presence of EDTA and glycerol. 3.The cytosolic ornithine aminotransferase was purified to homogeniety from mouse small intestine by heat treatment, calcium-phosphate gel adsorption, DEAE= cellulose chromatography, Sephadex G-100 gel filtration and Protein Analysis I-125 gel filtration. The specific a activity of 240-fold purified enzyme was 806 unit/mg protein. 4.The purified enzyme is composed of a single polypeptide chain with molecular weight of 46,000-47,000 daltons and its optimum pH was 8.5. The isoelectric point of the enzyme was found to be pH 5.3, suggesting that the content of acidic amoino acids is relatively high in the enzyme protein.