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폴리올레핀 및 폴리에스터계 포장 용기에서 화장품 모사품으로의 이행에 관한 연구
김미소(Miso Kim),이동원(Dongwon Lee),윤수연(Suyeon Yun),윤승일(Seung-il Yoon),이윤희(Yunhee Lee),임두현(Doohyeon Lim),함승욱(Seung-Wook Ham),안상두(Sangdoo Ahn),유효연(Hyoyeon Yu) 한국고분자학회 2020 폴리머 Vol.44 No.2
플라스틱 포장재는 식품, 의약품, 화장품 등의 내부 물질과 접촉하게 되면 이행이 발생할 수 있다. 이러한 이행은 제품의 관능, 물리적, 화학적 변화를 야기할 뿐만 아니라 독성을 가지는 화합물로 인하여 인체에 부작용을 끼칠 수 있다. 본 연구에서는 EU의 용기 이행 시험 표준에 근거하여 화장품 1차 포장재로 널리 사용되는 PP, LDPE, HDPE, PET(transparent & colored) 용기 5종에 대하여 overall migration 시험을 수행하였다. 수성, 산성, 지용성, 염기성 화장품을 대표할 수 있는 6종의 모사품을 사용하였고, 시료들을 40℃에서 10일간 보관 후에 분석하였다. 시험에 사용한 모든 용기들이 시험조건에서 EU 기준을 충족하는 것을 확인하였고(10 mg/dm² 또는 60 mg/kg 이하), 일부 폴리올레핀계 용기에서는 규제치 이하지만 산화방지제 등의 첨가제와 올리고머가 이행되는 것을 확인하였다. Migration can occur when plastic packaging materials contact with contents such as food, medicine, and cosmetics. As a result, the organoleptic, physical, and chemical changes of the product can arise and some toxic migrants can produce a risk for human health. In this study, overall migration was studied from PP, LDPE, HDPE, and PET(transparent & colored) packaging into 6 different cosmetic simulants (aqueous, acidic, basic, and fat-soluble solution) through incubation at 40℃ for 10 days. Under these conditions, it was confirmed that all plastic packaging complied with EU regulations, but some migrants such as antioxidants and oligomers were carried over from polyolefin packaging to 95% ethanol aqueous solution.
Solid Phase Synthesis for Unnatural Oligomeric Libraries
송정환,유지상,함승욱 中央大學校 基礎科學硏究所 1999 基礎科學硏究所 論文集 Vol.13 No.-
Oligopeptides는 생체내에서 중요한 역할을 하지만 그 자체를 치료제로 사용하기에는 다음과 같은 문제점으로 인해 불가능하다. 생체내에서 이들은 여러 가지 단백질 분해 효소에 의하여 절단되고, 또한 생체막을 투과하기에는 친수성이 강하기 때문이다. 그래서, 조합화학자들에게 nonpeptide oligomeric library의 개발은 새로운 도전으로 다가오고 있다. 본 연구에서는 교대로 methylene sulfide로 변형된 peptide의 합성법을 제시하였다. 이 방법의 강점은 고체지지체에 붙어있는 생성물의 확인할 수 있다는 것과 격렬하지 않은 축합반응조건을 가지면서도 높은 수율을 보장한다는 것이다. 이 방법을 이용하여 얻게 될 최종 생성물은 교대로 변형된 골격구조와 D-form 입체 구조로 인하여 생물학적 안정성을 갖게 될 것이며, methylene sulfide가 갖는 소수성으로 생체막 투과성이 향상될 것으로 기대된다.
PTPase의 작용에 menadione이 미치는 활성 기작
함승욱,박희중,임두현 中央大學校 基礎科學硏究所 1995 基礎科學硏究所 論文集 Vol.9 No.-
Vitamin K₃(menadione) has been shown to exhibit a broad range of antitumor activity in human cells as well as a phosphatase cofactor. It also imposed lower level of toxicity than other cancer chemotherapeutic drugs of quinone structure. Juan and Wu have recently demonstrated that the action of menadione is dose-dependent and cell cycle-specific. In this study, we have examined the effect of menadione in the action of cdc25 PTPase which is important of the control of cell cycle progression by the signal transduction pathway. Our mechanistic analysis with the model reaction has led to a new interpretation of the role of menadione. We also investigated that thiolate addition of cdc25 PTPase to menadione leads to directly to irreversible inhibition by covalent modification.
Vitamin K 유도체를 이용한 산화 메카니즘의 연구
Lee, Kyo Chul,Ham, Seung Wook 中央大學校 基礎科學硏究所 1993 基礎科學硏究所 論文集 Vol.7 No.-
Vitamin K in its hydroquinone form, vitamin KH₂, is required as a cofactor a microsomal enzyme that converts N-terminal glutamate in proteins of the blotting clotting cascade to Υ-carboxyglutamate. In enzymic studies, it was suggested that the novel base strength enhancement by molecular oxygen was the key to understanding how vitamin K functions. In this work, the nonenzymic oxidation pathways of 2,3-dimethyl-and 2-methyl-1,4-naphthohydroquinone are examined. These data provide the chemical evidence suggesting the mechanism of action of vitamin K as well as the base amplication in the course of oxidation.
심정훈,마미라,함승욱 중앙대학교 기초과학연구소 2000 基礎科學硏究所 論文集 Vol.14 No.-
The early reports have indicated that menadione (vitamin K3) exerts antitumor activity by inhibiting Cdkl activity and overexpressing th c-myc gene to induce an apoptotic cell death. It was alsofound that a thioether analog of vitamin K inhibited the activity of protein tyrosine phosphatases and induced protein tyrosine phosphorylarion in a human hepatoma cell line (Hep3B). Because of the potential arylating activity of thioether analog of vitamin K, it might inhibit Cdc25 phosphatases, which comtain a cystein in the catalytic site. To test this hypothesis we examine the inhibitory activity of this compound against several phosphatases and found that this compound was a potent inhibitor of Cdc25 phosphatases.