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- 저자 : 석영재 ( Yeong Jae Seok ) (검색결과 3 건)
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최엄지,석영재,이창로,Choi, Umji,Seok, Yeong-Jae,Lee, Chang-Ro 한국미생물학회 2017 미생물학회지 Vol.53 No.3
The nitrogen phosphotransferase (PTS) system is a regulatory cascade present in most Proteobacteria, where it controls different functions. The nitrogen PTS is usually composed of $EI^{Ntr}$ (encoded by the ptsP gene), NPr (encoded by the ptsO gene), and $EIIA^{Ntr}$ (encoded by the ptsN gene). While $EIIA^{Ntr}$ plays a role in a variety of cellular processes, such as potassium homeostasis, regulation of ppGpp accumulation, nitrogen and carbon metabolisms, and regulation of ABC transporters, little information is available for a physiological role of NPr. A recent study showed that dephosphorylated NPr affects adaptation to envelope stresses in Escherichia coli. In this study, we provide another phenotype related to NPr. The ptsP mutant showed a filamentation phenotype. The filamentation phenotype of the ptsP mutant was recovered by additional deletion of the ptsO gene, but not by additional deletion of the ptsN gene, suggesting that an increased level of dephosphorylated NPr in the ptsP mutant renders cells the filamentous growth. This idea was confirmed by the fact that cells with increased levels of dephosphorylated NPr shows the filamentation phenotype. Additionally, we showed that cell size of E. coli increases with incremental dephosphorylated NPr concentrations. These results suggested that dephosphorylated NPr induces morphological change of E. coli. 대부분의 Proteobacteria에 존재하는 질소 인산전달계는 다양한 세포내 조절에 관여하는 cascade이다. 이들은 ptsP 유전자에 의해 암호화되는 $EI^{Ntr}$, ptsO에 의해 암호화되는 NPr, ptsN에 의해 암호화되는 $EIIA^{Ntr}$로 이루어져 있다. 이들 중 $EIIA^{Ntr}$은 $K^+$ 농도 조절, ppGpp 농도 조절, 질소와 탄소 대사, ABC transporter의 조절 등 다양한 세포내 조절과정에 관여하지만, NPr의 생리적 기능에 대해서는 알려진 바가 많지 않다. 최근의 한 논문은 대장균에서 탈인산화된 NPr이 세포막 스트레스 반응에 관여한다는 사실이 밝혔다. 본 연구에서는 NPr과 관련된 새로운 표현형을 제공한다. ptsP 유전자가 결손된 균주는 filamentation 표현형을 나타내었다. ptsP 결손균주의 이런 표현형은 ptsO 유전자의 추가적인 결실에 의해 사라졌지만, ptsN 유전자의 추가적 소실에 의해서는 유지되었다. 이는 ptsP 결손균주의 filamentation 표현형이 탈인산화된 NPr의 증가 때문에 나타났음을 나타낸다. 이런 생각은 야생종에서 탈인산화된 NPr이 증가되었을 때 filamentation 표현형을 나타낸다는 사실을 통해 확증되었다. 또한 탈인산화된 NPr의 양이 증가함에 따라 대장균의 세포 길이가 점진적으로 증가한다는 사실을 알 수 있었다. 이러한 결과는 탈인산화된 NPr이 대장균의 형태적 변화를 유도함을 시사한다.
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Pleurotus ostreatus에서 분리된 Glyoxalase I의 특성
김성태,양갑석,석영재,허원기,강사욱,Kim, Seong-Tae,Yang, Kap-Seok,Seok, Yeong-Jae,Huh, Won-Ki,Kang, Sa-Ouk 한국미생물학회 1994 미생물학회지 Vol.32 No.4
Glyoxalase I was purified 2,294-fold from Pleurotus ostreatus by S-hexylglutathione affinity chromatography, Sephadex G-150 gel filtration chromatography and DEAE-sepharose A-50 CL-6B ion exchange chromatography with an overall yield of 21.7%. The molecular mass determined by gel filtration was found to be approx. 34 kDa. SDS-PAGE revealed that the enzyme consists of two identical subunits with a molecular mass of approx. 17 kDa. The K sub(m) values of this enzyme for methylglyoxal and phenylglyoxal were 0.39 mM and 0.22 mM, respectively. And this enzyme had a strong affinity for L-xylosone and hydroxypyruvaldehyde. The enzyme showed its optimal activity at pH 6.5-7.5 and at $40^{\circ}C$. $^1H$-NMR spectroscopic analysis of enzymic reaction showed that this enzyme catalyzes intramolecular proton transfer. Pleurotus ostreatus로부터 glyoxalase I(S-lactoyl-glutathione methylglyoxal lyase, EC 4.4.1.5)이 S-hexylglutathione affinity chromatography, Sephadex G-150 gel permeation chromatography, DEA-sepharose A-50 CL-6B ion exchange chromatography를 통해 순수 분리되었다. 이 결과, 전체 활성도의 21.7% fmf 수확하였으며, 분리 배수는 2,294 배 이었다. Gel filtration chromatography로 측정한 효소의 분자량은 34 kDa이며, SDS-PAGE 결과 본 효소는 분자량 17 kDa인 동일한 소단위체 두 개로 구성된 이합체라고 생각된다. Methylglyoxal과 phenylglyoxal에 대한 $K_m$ 값은 각각 0.39 mM 과 0.22 mM 이며 L-xylosone과 hydroxypyruvaldehyde에 대해서도 강한 친화력을 보여주었고, pH 6.5~7.5, $35~45^{\circ}C$에서 활성도가 가장 높았다. 이 효소의 반응 과정을 핵자기공 명분광법으로 분석한 결과, 분자내의 양성자 전달과정이 뚜렷이 관찰되었다.
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