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고밀도 배터리 충방전 시스템을 위한 낮은 높이를 갖는 500W급 양방향 DC-DC 컨버터
홍성용,이재범,류상균,박찬배 전력전자학회 2023 전력전자학회 논문지 Vol.28 No.2
This study proposes a new bidirectional low DC–DC converter without a fan with a low height of 25 mm for direct connection between a battery and a bidirectional low DC–DC converter (BLDC). To implement the proposed BLDC, dual active bridge (DAB) converter and two interleaving buck converter are adopted. For BLDC with low height and high efficiency, the transformer of the DAB converter is separated into two series on the primary side and two parallel structures on the secondary side. Inputs and outputs are connected in parallel and interleaving control is applied in two interleaving buck converters. Finally, double heat sink structure is adopted for high heat dissipation performance. A prototype of 500 W with an input voltage of 650 V and an output voltage of 1–5 V is manufactured to verify the performance of operation, efficiency, and temperature in steady and transient states.
Acinetobacter sp. T5-7에 의한 Phenol과 Trichloroethylene 分解特性
홍성용,이숙희,이정해,하지홍 한국산업미생물학회 1995 한국미생물·생명공학회지 Vol.23 No.3
Acinetobacter sp. T5-7에 의해 Trichloroethylene은 phenol과의 cometabolism으로 분해되므로 다른 유도기질로서의 달느 방향족화합물의 분해능과 TCE 분해와의 관계, TCE 분해에 관련되는 phenol 분해 효소의 검증을 행하였다. T5-7은 다른 방향족화합물들 가운데 toluene의 분해경로상의 toluene을 제외한 benzyl alchol, benzaldehyde, benzoate, catechol까지의 대사산물들을 이용하였고, benzene, salicylate, p-hydroxybenzoate, protocatechuate 등을 분해하였다. 또한 hydrocarbon인 octane에 대한 분해능도 관찰할 수 있었는데 이는 alkane 계열의 다른 화합물들을 분해할 수 있는 충분한 가능성을 제시하고 있다. Phenol 이외의 benzene, benzylalchol, benzaldehyde 등의 방향족화합물에 의해 배양한 균체는 TCE를 분해하지 못하였다. 따라서 Acinetobacter sp. T5-7은 phenol의 유도에 의해서만 TCE를 분해함을 알 수 있었다. Phenol의 초기분해산물이 catechol 임을 확인할 수 있었으며, catechol로 유도된 균은 TCE를 분해할 수 없었으므로 phenol hydroxylase에 의해 TCE가 분해됨을 간접적으로 추정할 수가 있었다. 또한 단백질 전기영동상에서 phenol에 의해서만 유도되는 band를 확인할 수 있었으며, 이것이 phenol hydroxylase일 것으로 추정되며 지속적인 연구가 수행 중에 있다. Whole cell protein의 검증에서 phenol에 의해 유도된 균의 protein extract에서 phenol 분해가 관찰되었으며, 효소활성을 위해 필수적으로 cosubstrate인 NADPH가 요구되었으나 FAD는 활성에 큰 영향을 미치지 않았다. 그리고 catechol의 분해경로는 metacleavage를 따랐으며, 단백질 전기영동 실험에서 catechol-2,3-dioxygenase의 존재를 확인할 수 있었다. Intact cells of Acinetobacter sp. T5-7 completely degraded trichloroethylene (TCE) following growth with phenol. This strain could grow on at least eleven aromatic compounds, e.g., benzaldehyde, benzene, benzoate, benzylalochol, catechol, caffeic acid, 2.4-D, p-hydroxybenzoate, phenol, protocatechuate and salicylate, and did grow on alkane, such as octane. But except phenol, other aromatic compounds did not induced TCE degradation. Phenol biotransformation products, TCE. So we assumed that phenol hydroxylase was responsible for the degradation of TCE. The isolated T5-7 showed growth in MM2 medium containing sodium lactate and catechol rather than phenol, but did not display phenol hydroxyalse activity, suggesting induction of enzyme synthesis by phenol. Phenol hydroxylase activity was independent of added NADH and flavin adenine dinucleotide but was dependent on NADPH addition. Degradation of phenol produced catechols which are then cleaved by meta-fission. We identified catechol-2.3-dioxygenase by active staining of polyacrylamide gel.