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- 저자 : 양덕조 ( Jung Do Choi (검색결과 2 건)
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Absorption and Fluorescence spectroscopic Studies of Glycolate Oxidase
최정도,박금수,양덕조,Choi, Jung-Do,Park, Kum-Soo,Yang, Duk-Jo Korean Society for Biochemistry and Molecular Biol 1990 한국생화학회지 Vol.23 No.3
Glycolate oxidase의 활성부위의 성질을 규명하기 위하여 흡광 및 형광의 분광학적 연구를 수행하였다. 효소에 결합한 FMN의 전자전이 스펙트럼은 300-500nm 영역에서 450nm과 340nm에 정점을 가진 두 개의 띠를 갖고 있었다. 모델계의 흡수 스펙트라와 비교한 결과, 효소에 결합한 FMN은 거의 수소결합을 하지 않은 상태로 존재하며, 주위 환경은 물보다 훨씬 극성이 낮은 것으로 추측된다. 효소에 결합한 FMN의 형광은 비결합 FMN 형광의 5% 정도이며, 낮은 형광 수율은 FMN과 단백질내의 방향성 아미노산과 강력한 작용이 있음을 시사한다. 비결합 FMN과 결합 FMN의 형광의 ?봬た? 관한 연구결과로 부터 조효소 FMN은 표면에 노출되어 있지 않고 효소내의 좁은 틈 사이에 존재하며 수화상태의 큰 이온이 접근하기 어려운 것으로 추측된다. 효소 분자를 구성하는 각 단위내에 한 개의 cysteine이 존재하며, 이 cysteine에 은 이온의 접근이 가능하며, 이 아미노산은 효소의 활성부위에 위치하지 않고 그 근처에 있을 것으로 생각된다. Absorption and fluorescence spectroscopic studies of glycolate oxidase were carried out to elucidate the properties of the active site of the enzyme. The electronic spectrum of FMN bound to the enzyme consists of two bands centered around 450 nm and 340 nm in the region of 300-500 nm. Comparing with the spectra of model systems, it is suggested that the bound FMN existes almost as non-hydrogen-bounded species, and the environment of the FMN is much less polar than water medium. The fluorescence of the bound FMN is only about 5% as great as that of free FMN indicating strong interactions between flavin moiety and aromatic amino acid residues of the protein. The fluorescence quenching data of free FMN and bound FMN suggest that the coenzyme FMN is not exposed on the surface and most likely located in a crevice whose dimensions are not large enough for large hydrated ions to enter it. The cysteine residue, a subunit of the enzyme is known to have one cysteine, is accesible to silver ion and probably located not at active site but near active site.
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Glycolate Oxidase 에 관한 흡광 및 형광의 분광학적 연구
최정도,박금수,양덕조 ( Jung Do Choi,Kum Soo Park,Duk Jo Yang ) 생화학분자생물학회 1990 BMB Reports Vol.23 No.3
Absorption and fluorescence spectroscopic studies of glycolate oxidase were carried out to elucidate the properties of the active site of the enzyme. The electronic spectrum of FMN bound to the enzyme consists of two bands centered around 450 nm and 340 nm in the region of 300-500 nm. Comparing with the spectra of model systems, it is suggested that the bound FMN existes almost as non-hydrogen-bounded species, and the environment of the FMN is much less polar than water medium. The fluorescence of the bound FMN is only about 5% as great as that of free FMN indicating strong interactions between flavin moiety and aromatic amino acid residues of the protein. The fluorescence quenching data of free FMN and bound FMN suggest that the coenzyme FMN is not exposed on the surface and most likely located in a crevice whose dimensions are not large enough for large hydrated ions to enter it. The cysteine residue, a subunit of the enzyme is known to have one cysteine, is accesible to silver ion and probably located not at active site but near active site.
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