오징어 간 액젓으로부터 분리된 Angiotensin Converting Enzyme 저해 Peptide의 특성

박영범(Yeung Beom Park) 한국식품영양과학회 2010 한국식품영양과학회지 Vol.39 No.11

오징어 가공 부산물인 오징어 간의 효율적 이용을 위하여 오징어 간을 이용하여 액젓을 제조하고 이들 액젓의 ACE 저해효과를 살펴보았다. 액젓의 ACE 저해활성은 12개월까지는 점차적으로 증가하였으나 그 이후에는 저해활성이 둔화되어 거의 일정한 저해활성을 유지하였다. 숙성 액젓 중 15개월째 액젓(IC??=29.66 ㎍)을 한외여과막으로 통과시켜 회수한 분자량 10,000 Da 이하의 저분자물질을 Bio-gel P-2gel chromatography를 행하여 ACE 저해효과를 가지는 3개 획분을 분취하였다. 이들 획분 중에서 ACE 저해효과가 가장 높은 B 획분을 SuperQ-Toyopearl 650S column을 이용한 음이온 교환크로마토그래피에 의해 B-1의 활성획분을 분리하였다. 획분 B-1의 아미노산 조성은 lysine, glycine 및 proline의 함량이 가장 많아 전체의 약 85%를 차지하였으며 IC??은 5.46 ㎍으로 나타났다. In order to utilize squid liver by-products, which is normally discarded as industrial waste in the process of squid manufacturing, salt-fermented squid liver sauce was prepared experimentally and also tested for inhibitory activity against angiotensin converting enzyme (ACE). ACE inhibitory activity of squid liver sauce was increased with the elapse of fermentation days until 12 months, followed by a constant level of inhibitory activity thereafter. 15-month-old sauce (IC??=29.66 ㎍) was filtered through PM-10 membrane (M.W. cut-off 10,000 Da) to obtain the peptides fractions with ACE inhibition activity. Filtered fractions were applied to a Bio-gel P-2 column and three active fractions (A, B and C) were collected. Among them, fraction B applied to a SuperQ-Toyopearl 650S column chromatography lead to the isolation of active B-1 fraction. It has the ACE inhibitory activity (IC??=5.46 ㎍). The main composition of its amino acids is lysine, glycine and proline, which cover about 85% of the total amino acids.

곰피 추출물중의 발암 promotion 억제 인자

박영범(Yeung Beom Park),김인수(In Soo Kim),유승재(Sung Jae Yoo),안종관(Jong Khan Ahn),이태기(Tae Gee Lee),박덕천(Douck Chon Park),김선봉(Seon Bong Kim) 경상대학교 해양산업연구소 1998 해양산업연구소보 Vol.10 No.-

N/A

해조류 중의 Anti - Tumor Initiator 및 Promoter의 해석 - 4 : 발암성 Heterocyclic Amine에 대한 곰피 추출물 중의 돌연변이원성 억제인자

박영범(Yeung-Beom Park),안종관(Jong-Khan Ahn),유승재(Sung-Jae Yoo),박덕천(Douck-Choun Park),김인수(In-Soo Kim),박영호(Yeung-Ho Park),김선봉(Seon-Bong Kim) 한국식품영양과학회 1998 한국식품영양과학회지 Vol.27 No.3

해조류 중의 돌연변이원성 억제인자를 해석하기 위하여 돌연변이원성 억제작용이 강한 곰피를 시료로 하여 식품의 가열조리시에 생성되는 발암성 heterocyclic amine인 PhIP 및 MeIQx에 대한 돌연변이원성 억제효과와 억제 인자를 살펴 보았다. 실험의 결과, 곰피로부터 추출한 알긴산의 돌연변이원성 억제효과는 미미하였으며, 그 가수분해물은 10㎎/plate의 농도에서 PhIP에 대하여는 41.0~51.6%, MeIQx에 대하여는 24.3~30.5%의 억제효과를 나타내었고, 가수분해시간에 따른 돌연변이원성 억제작용의 영향은 적었다. 곰피의 phenol추출물과 bromophenol은 0.5㎎/plate에서 PhIP 및 MeIQx에 대하여 90% 정도의 돌연변이원성 억제효과를 나타내었다. 그리고, 곰피 색소 중의 chlorophyll 및 그 유도체 중에서는 chlorophyllin이 억제작용이 높게 나타나 PhIP 및 MeIQx에 대하여 각각 90% 및 80% 이상의 억제효과를 나타내었다. 곰피의 carotenoid 성분중에서는 lutein 및 α-cryptoxanthin이 PhIP 및 MeIQx에 대해 약 90%/㎎의 억제효과를 나타내었다. The present study was performed to elucidate desmutagenic principles from Ecklonia stolonifera extracts against 2-amino-l-methyl-6-phenylimidazo[4,5-b]pyridine(PhIP) and 2-amino-3,8-dimethylimidazo[4,5-f]quinoxaline{MeIQx) with Salmonella/mammalian-microsome mutagenicity test. Alginate, phenols, chlorophyll and carotenoids from Ecklonia stolonifera were extracted and their desmutagenicities were assayed. Alginate hydrolysates showed desmutagenic activities against PhIP and MeIQx at high level dose. Phenol fractions and bromophenol showed desmutagenic activity of about 90% per 0.5㎎ against PhIP and MeIQx. Chlorophyllin among chlorophyll derivatives exhibited remarkable desmutagenic activities of 92.9% and 82.7% at 20μM against PhIP and MeIQx, respectively. Carotenoids, such as lutein and α-cryptoxanthin isolated from Ecklonia stolonifera exerted also high desmutagenic activity. Major desmutagenic substances from Ecklonia stolonifera are considered to be chlorophyllin, phenols, lutein, α-cryptoxanthin and low molecular alginates.

결명자 추출물의 아질산염 소거인자의 특성

박영범(Yeung-Beom Park),이태기(Tae-Gee Lee),김외경(Oi-Kyung Kim),도정룡(Jeong-Ryong Do),여생규(Saeng-Gyu Yeo),박영호(Yeung-Ho Park),김선봉(Seon-Bong Kim) 한국식품과학회 1995 한국식품과학회지 Vol.27 No.1

PhIP 와 MeIQx 의 돌연변이원성을 억제하는 해조 추출물 소재의 연구

박영범(Yeung Beom Park),김인수(In Soo Kim),유승재(Sung Jae Yoo),안종관(Jong Khan Ahn),이태기(Tae Gee Lee),박덕천(Douck Chon Park),김선봉(Seon Bong Kim) 경상대학교 해양산업연구소 1998 해양산업연구소보 Vol.10 No.-

N/A

해조류에 의한 아질산염 소거활성 분석

박영범(Yeung-Beom Park) 한국식품영양과학회 2005 한국식품영양과학회지 Vol.34 No.8

일상 식생활에서 널리 섭취하고 있는 식용 및 미식용인 16종의 해조류를 사용하여 니트로사민의 직접적인 생성인자인 아질산염 소거작용에 관하여 검토하였다. 그 결과, 갈조류의 경우가 녹조류 및 홍조류에 비해 우수한 분해효과를 나타내었으며 갈조류 중에서도 다시마과의 감태, 곰피, 구멍쇠 미역이 뛰어난 아질산염 분해효과를 나타내었다. 또한 각 시료 모두 pH의존성이 크게 나타나 pH 4.2 및 6.0에서보다 pH 1.2에서 아질산염 분해효과가 뛰어났으며 아질산염 분해효과가 우수할수록 환원력이 높아 아질산염 분해능과 환원력은 밀접한 관련성을 나타내었다. Nitrite plays an important role in the formation of carcinogenic nitrosamine. In order to effectively inhibit the formation of carcinogenic nitrosamine in food and biological systems, scavenging of residual nitrite is necessary. In screening test of nitrite-scavenging effect of seaweed, the methanol extract from Phaeophyta was more effective than those from Rhodophyta and Chlorophyta. Among the brown algae family, Laminariaceae, A. cribrosum (90.4%) and E. cava (80.1%), E. stolonifera (79.0%) that belong to genus Ecklonia showed marked nitrite-scavenging effect at pH 1.2. Furthermore, these algae showed potent reducing power and radical scavenging activity. The nitrite-scavenging effect was correlated with level of reducing power.

발암성 Heterocyclic Amine 에 대한 곰피 추출물 중의 돌연변이원성 억제인자

박영범(Yeung Beom Park),안종관(Jong Khan Ahn),유승재(Sung Jae Yoo),박덕천(Douck Chon Park),김인수(In Soo Kim),박영호(Yeung Ho Park),김선봉(Seon Bong Kim) 경상대학교 해양산업연구소 1998 해양산업연구소보 Vol.10 No.-

N/A

Aroase AP10에 의한 문어 가수분해물의 Angiotensin Converting Enzyme 저해 Peptide의 특성

박영범(Yeung Beom Park) 한국식품영양과학회 2009 한국식품영양과학회지 Vol.38 No.2

문어육의 Aroase AP10 가수분해물을 제조하고 이들 가수분해물을 한외여과막을 통과시켜 회수한 분자량 10,000 Da이하의 저분자물질을 Bio-gel P-2 gel chromatography를 행하여 ACE 저해효과를 가지는 3개 획분을 분취하였다. 또한 이들 획분을 SuperQ-Toyopearl 650S column을 이용한 이온교환크로마토그래피에 의해 4개의 활성획분을 분리하였다. 이중 ACE 저해효과가 가장 높은 C-1 획분의 아미노산 조성은 arginine, lysine, histidine 및 leucine의 함량이 가장 많아 전체의 약 60%를 차지하였으며 IC??은 3.10 ㎍으로 나타났다. The peptides from Aroase AP10 enzymatic hydrolysates of octopus proteins were isolated and tested for inhibitory activity against angiotensin converting enzyme (ACE). The Aroase AP10 hydrolysates were filtered through PM-10 membrane (M.W. cut-off 10,000) to obtain the peptides fractions with ACE inhibition activity. These fractions were applied to a Biogel P-2 column. Three active fractions (A, B, and C) were collected and applied to a SuperQ-Toyopearl 650S column chromatography, leading to the isolation of four active fractions (A-1, A-2, B-1, and C-1). Among the active fractions, C-1 had the highest ACE inhibitory activity (IC??=3.10 ㎍). The main composition of its amino acids is arginine, lysine, histidine and leucine, which cover about 60% of the total amino acids.

수산발효식품 중의 Angiotensin-I 전환효소 저해제의 특성 -1. 멸치젓갈 중의 Angiotensin-I 전환효소 저해제의 특성-

김선봉,이태기,박영범,염동민,김외경,변한석,박영호,KIM Seon-Bong,LEE Tae-Gee,PARK Yeung-Beom,YEUM Dong-Min,KIM Oi-Kyung,BYUN Han-Seok,PARK Young-Ho 한국수산과학회 1993 한국수산과학회지 Vol.26 No.4

수산자원의 기능특성 해명을 위한 연구의 일환으로 전통수산발효식품으로 널리 이용되고 있는 멸치젓갈에 함유되어 있는 angiotensin-I 전환효소저해물질을 추출하여 gel 여과에 의하여 분리된 획분들의 작용 및 특성에 대해서 살펴보았다. 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 1. ACE 저해물질의 추출 조건을 검토하기 위하여 가장 높은 ACE 저해효과를 나타내는 숙성 60일차의 멸치젓갈을 ethanol 및 acetone의 농도를 각각 10, 25, 50 및 $80\%$로 하여 추출하였을 때 ethanol 농도가 $50\%$인 획분이 가장 우수한 저해효과를 나타내었다. 2. 멸치젓갈 숙성중 시료액의 $50\%$ ethanol 가용성 peptide-nitrogen 함량 및 ACE 저해효과는 아미노 질소 함량이 최고치에 달하는 숙성 60일차에 최대값을 나타내다가 그 후 다소 감소하는 경향을 나타내었다. 3. Gel 여과에 의한 멸치젓갈의 획분별 ACE 저해효과를 검토한 결과, 획분 C 및 D가 가장 높은 ACE 저해작용을 나타내어 이들을 rechromatography하여 분리한 단일 획분인 C'와 D'획분의 $IC_{50}$은 각각 97, $65{\mu}g$로 나타났다. 4. 분리한 단일 획분인 C'와 D'획분의 아미노산 조성은 다소 차이가 있었으며, C'획분은 threonine, glutamic acid 및 lysine의 함량이 많은 것으로 나타났으며, D'획분은 serine과 proline의 함량이 많은 것으로 나타났다. The present study was conducted to elucidate the body modulating function of fermented seafood products. Angiotensin converting enzyme (ACE) acts in blood pressure regulation, converting angiotensin I to the potent vasoconstrictor angiotensin II and inactivating the vasodilator bradykinin to raise blood pressure. Salted and fermented anchovy which is one of the traditional fermented seafood in Korea was tested for inhibitory activity against ACE. ACE inhibitory activity of salted anchovy during the period of fermentation was increased with the elapse of fermentation days until fermentation of 60 days, but thereafter decreased inversely. When the fermented product was extracted with $50\%$ ethanol, the ACE inhibitory activity was the highest. And the ACE inhibitory activity was proportion to the content of $50\%$ ethanol soluble peptide-nitrogen of the fermented product. From the profiles of gel permeation chromatography on a Bio-Gel P-2 of $50\%$ ethanol soluble fraction obtained from salted and fermented anchovy fermented for 60 days at an ambient temperature, the higher activity fractions were C'($IC_{50}=97{\mu}g\;protein/ml$) and D'($IC_{50}=65{\mu}g\;protein/ml$). Amino acid analysis showed that the large quantify of threonine, glutamic acid, lysine for C' and serine, proline for D', respectively.

멸치육 단백질 효소가수분해물로부터 Angiotensin-I 전환효소 저해제의 분리 및 그 특성

김선봉,이태기,박영범,염동민,김외경,도정룡,박영호,KIM Seon-Bong,LEE Tae-Gee,PARK Yeung-Beom,YEUM Dong-Min,KIM Oi-Kyung,DO Jeong-Ryong,PARK Young-Ho 한국수산과학회 1994 한국수산과학회지 Vol.27 No.1

수산식품중에 함유되어 있는 기능성 물질의 계통적 해석을 위한 연구의 일환으로 소화효소에 의한 멸치육 단백질 가수분해물의 angiotensin-I 전환효소(ACE) 저해물질을 추출, 분리하여 이들 각 획분들의 특성에 대하여 살펴보았다. 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 1. 가수분해에 따른 ACE 저해효과는 pepsin에 의하 멸치육 단백질 가수분해물에 있어서는 peptide-nitrogen의 생성량이 급격히 증가한 가수분해 20시간째에 가장 우수한 것으로 나타났다. 2. Gel 여과에 의하여 분리된 멸치육 단백질 가수분해물의 획분별 ACE 저해작용을 검토한 결과, 획분 2와 4가 ACE 저해작용이 우수하여 이들을 rechromatography하여 분리한 단일획분인 2'와 4'획분의 $IC_{50}$은 각각 45, $76{\mu}g$인 것으로 나타났다. 3. 분리한 단일 획분인 2'와 4'획분의 아미노산 조성은 다소 차이가 있었으며, 2'획분은 glutamic acid, leucine 및 lysine의 함량이 많은 것으로 나타났으며, 4'획분은 aspartic acid와 threonine의 함량이 많은 것으로 나타났다. Hydrolyzates which inhibit the angiotensin-I converting enzyme(ACE) were prepared from defatted anchovy meal by pepsin. These were tested for inhibitory activity against ACE, which is one of the hypertension inducing factors. The ACE inhibitory activity of the hydrolyzates increased until 20hrs of hydrolysis had elapsed but slightly decreased after that time. And presence of $50\%$ ethanol soluble peptide-nitrogen increased slowly up to 12hrs of hydrolysis, and then mainly increased until 20hrs of hydrolysis was completed. From the profiles of gel permeation chromatography on a Bio-gel P-2 of $50\%$ ethanol soluble fraction obtained from hydrolyzate for 20hrs, the higher active fractions were 2'($IC_{50}=45\;{\mu}g\;protein/ml$) and 4'($IC_{50}=76\;{\mu}g\;protein/ml$). Amino acid analysis showed major quantities of glutamic acid, leucine, lysine for 2'and aspartic acid, threonine for 4' respectively.