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Evience that a Plasmid Endoces Genes for Metabolism of Malonte in Pseudomonas fluorescens
김유삼,김은주,Kim, Yu-Sam,Kim, Eun-Joo The Microbiological Society of Korea 1994 미생물학회지 Vol.32 No.3
말론산을 탄소원으로 하여 성장하는 Pseudomonas fluorescens에서 60 kb 정도의 plasmid를 발견하였다. 이 plasmid를 curing한 Pseudomonas는 malonate 배지에서 자라지 못하였고 plasmid도 소실되었다. 또한 이 plasmid를 transformation과 conjugation으로 각각 E. coli와 cured P. fluorescens로 이동시킨 결과 이 plasmid를 받은 transformed E. coli와 conjugant P. fluorescens는 malonate를 탄소원으로 하여 성장하였고 malonate 대사에 관련된 효소인 malonate decarboxylase와 acetyl-CoA synthetase의 활성이 측정되었다. Western blotting을 통하여 tansformed E. coli에서 P. fluorescens와 동일한 acetyl-CoA synthetase가 malonate에 의해 induction됨을 확인하였다. Pseudomonas fluorescens which is able to utilize malonate as a sole carbon source was found to contain a novel 60 kb plasmid, which encodes the genes for the proteins to assimilate malonate, including malonate decarboxylase and acetyl-CoA synthetase. The evidence is as follows: The Pseudomonas cured with mitomycin C was unable to grow on malonate-medium as well as it lost plasmid. The plasmid isolated from the Pseudomonas could be introduced into E. coli strain JM103 and DH1 by transformation. The transformed E. coli was able to grow on malonate-medium and could transmit its plasmid back to the cured P. fluorescens by conjugation. The existence of the plasmid in the transformed E. coli was confirmed by hybridization with a labeled probe prepared from 12 kb segment of the plasmid. Dot hybridization showed that the copy number of the plasmid in the transformed E. coli is at least 13 times higher than in the wild type P. fluorescens. The two key enzymes, malonate decarboxylase and acetyl-CoA synthetase, were inducible by malonate in the transformed E. coli.
말론산배지에 자란 Acinetobacter calcoaceticus 에서 새로운 Malonate Kinase 의 분리
김유삼,김성준,이종서,강승우 ( Yu Sam Kim,Seong Jun Kim,Jong Seo Lee,Seung Woo Kang ) 생화학분자생물학회 1991 BMB Reports Vol.24 No.1
Malonate kinase is a novel enzyme that catalyzed the formation of malonylphosphate directly from malonate and ATP. The enzyme was induced in malonate-grown Acinetobacter caloaceticus and activated by sulfate ion and by Triton X-100. The enzyme was purified by a combination of ammonium sulfate precipitation, Affi-gel blue, polybuffer exchanger 94, ω-aminohexyl agarose, and hydroxyapatite chromatography. The enzyme was composed of two proteins, protein A and protein B, separated on polybuffer exchanger 94. The protein A was 63,000 dalton monomer and the protein B was 96,000 dalton dimer (2×48,000). This enzyme showed a high substrate specificity on malonate and ATP, and required Mg^(2+) or Mn^(2+). Optimal pH was 7.2.
Acinetobacter calcoaceticus의 Phosphotransacetylase에 대한 Adenine Nucleotide 들의 이중적 방해작용
김유삼,고정헌 생화학분자생물학회 1992 BMB Reports Vol.20 No.4
Phosphotransacetylase, purified from Acinetobacter calcoaceticus grown on malonate as a sole source of carbon, was inhibited by adenine nucleotides, ATP. ADP and AMP. When the enzyme was pre-incubated with acetylphosphate, ATP inhibition was noncompetitive whereas ADP and AMP inhibitions were uncompetitive. However when the enzyme was pre-incubated with coenzyme A, ATP and ADP inhibited competitively whereas AMP did uncompetitively. These results indicated that ATP and ADP inhibited the enzyme in two different ways under the conditions for the pre-incubation with substrates, acetylphosphate or coenzyme A. In addition to these, malonate and phosphate also inhibited competitively the pre-incubated enzyme with coenzyme A. This result suggests that pyrophosphoryl moiety of ATP and ADP may compete with acetylphosphate.
김유삼 연세대학교 신과대학·연합신학대학원 1984 연세대학교 연신원 목회자 하기 신학세미나 강의집 Vol.- No.4
인간 외적인 문제와 인간 자체의 유전자 조작에 의해서 발생하는 윤리적인 문제가 있다고 볼 수 있겠다. 전자를 통하여 유전공학은 인간이 인간답게 살 수 있는 찬란한 미래를 약속하고 있기도 하고 또한 병행해서 하루 아침에 인간을 멸망시킬 수 있는 위험성이 내포되어 있음을 암시하기도 한다. 야누스의 양면성과 같다. 그런데 후자 즉 인간 자체의 유전공학적 연구에 대하여는 심각한 문제가 아닐 수 없다. 83년 여름 조선일보 8월 5일자를 보면, 미국에서 있었던 종교인들의 모임을 말하고 있다. 몇몇 과학자를 포함해 종교인 64명이 모여 유전공학 붐에 의한 생명변형기술에 대해 경고를 하였다. 이 모임의 대변인인 미국 감리교회 "크러치 빈드"감독은 말하기를 "우리는 새로운 형태로 생명을 창조 및 생산하는데 반대한다. 또 유전자 재결합된 자는 인간이 아니다" 라고 선언하였다. 이에 대해 유전공학에 관한 문제를 심의해 왔던 미국의 대통령 직속 한 위원회의 위원장인 '알렉산더 키프린'씨는 이런 종교인들의 주장을 신랄하게 반박하고 나섰다. "이들 성직자들이 소방서의 경고에도 불구하고 불을 지르는 행위를 하고 있다"고 말하였다. 그러면 현명한 해결책이 무엇인가? 미 하원의원의 한 사람은 유전공학연구에 대한 윤리감시 및 정보교환의 기능을 동시에 갖는 정부 주도의 위원회 구성을 제외하고 있다. 우리나라는 이런 단계까지는 와 있지 않기 때문에 아직은 별 필요가 없겠지만, 그러나 탐구의 자유가 인간에게 주어지는 한 공상같은 여러 사실들이 현실로 나타날 날이 가까왔다고 생각할 때 우리는 모두 이와같은 사실에 직면할 준비를 해야 할 필요가 있다고 생각한다.
Identification of Malonate-specific Enzymes, Malonyl-CoA Synthetase and Malonamidase, in Rhizobia
김유삼,채호준,이은,김용성,Kim, Yu-Sam,Chae, Ho-Zoon,Lee, Eun,Kim, Yong-Sung The Microbiological Society of Korea 1991 미생물학회지 Vol.29 No.1
Two malonate-specific enzymes, malonyl-CoA synthetase and malonamidase, were found in free-living cultures of Rhizobium japonicum, Rhizobium meliloti, and Rhizobium trifolii, that infect plant roots where contain a high concentration of malonate. Malonyl-CoA synthetase catalyzes the formation of malonyl-CoA, AMP, and PPi directly from malonate, coenzyme A, and ATP in the presence of $Mg^{2+}$ Malonamidase is a novel enzyme that catalyzes hydrolysis and malonyl transfer of malonamate, and forms malonohydroxamate from malonate and hydroxylamine. Both enzymes are highly specific for malonate. These results show that Rhizobia have enzymes able to metabolize malonate and suggest that malonate may be used in symbiotic carbon and nitrogen metabolism.