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ア ァ カ サ ザ タ ダ ナ ハ バ パ マ ヤ ャ ラ ワ ヮ ン イ ィ キ ギ シ ジ チ ヂ ニ ヒ ビ ピ ミ リ ウ ゥ ク グ ス ズ ツ ヅ ッ ヌ フ ブ プ ム ユ ュ ル エ ェ ケ ゲ セ ゼ テ デ ヘ ベ ペ メ レ オ ォ コ ゴ ソ ゾ ト ド ノ ホ ボ ポ モ ヨ ョ ロ ヲ ―

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      Crystal structure of tandem ACT domain&#x2010;containing protein ACTP from <i>Galdieria sulphuraria</i>

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      https://www.riss.kr/link?id=A107757083

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      다국어 초록 (Multilingual Abstract)

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      <P><B>Abstract</B></P><P>The ACT domain is a structurally conserved small molecule binding domain which is mostly involved in amino acid and purine metabolism. Here, we report the crystal structure of a tandem ACT domain‐containing protein (ACTP) from <I>Galdieria sulphuraria</I>. The two ACTP monomers in the asymmetric unit form a dimer with a non‐crystallographic twofold axis in a domain‐swapped manner, showing a horseshoe‐like structure with a central crevice. This structure contributes to expand our knowledge on the structural diversity of ACT domain‐containing proteins. Proteins 2012; © 2012 Wiley Periodicals, Inc.</P>
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      <P><B>Abstract</B></P><P>The ACT domain is a structurally conserved small molecule binding domain which is mostly involved in amino acid and purine metabolism. Here, we report the crystal structure of a tandem ACT domain&...

      <P><B>Abstract</B></P><P>The ACT domain is a structurally conserved small molecule binding domain which is mostly involved in amino acid and purine metabolism. Here, we report the crystal structure of a tandem ACT domain‐containing protein (ACTP) from <I>Galdieria sulphuraria</I>. The two ACTP monomers in the asymmetric unit form a dimer with a non‐crystallographic twofold axis in a domain‐swapped manner, showing a horseshoe‐like structure with a central crevice. This structure contributes to expand our knowledge on the structural diversity of ACT domain‐containing proteins. Proteins 2012; © 2012 Wiley Periodicals, Inc.</P>

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