Cellulomonas sp. YE-5가 생산하는 Cellulase의 특성 = Properties of Cellulase Produced from Cellulomonas sp. YE-5

국문 초록 (Abstract)

Cellulomonas sp. YE-5가 생산하는 cellulase를 분리, 정제하여 효소의 특성을 알아보았다. Avicelase, CMCase, β-glucosidase의 반응 최적온도는 각각 40, 45, 40℃이었고, 반응 최적 pH는 5.5, 6.0 그리고 6.0이었다. 효소의 열안정성은 30∼70℃에서 6시간 처리하였을 때 avicelase와 β-glucosidase는 50℃ 이상에서 거의 실활하였고, CMCase는 50℃에서 약 40%의 활성을 유지하였다. 효소의 안정성에 미치는 pH의 영향은 25℃에서 24시간 처리하였을 때 avicelase와 CMCase는 pH 5.O∼9.0 사이에서 안정하였으며, β-glucosidase는 pH 5.O∼8.0 사이에서 안정하였다. 효소활성에 미치는 금속이온의 영향은 Mn^2+와 Co^2+에 의해 avicelase의 활성이 약간 증가하였고, Cu^2+와 Zn^2+에 의해서는 세 효소가 크게 저해를 받았다. 효소의 기질친화력(K_m)은 avicel에 대한 avicelase가 4.76 ㎍/㎖, CMC에 대한 CMCase I이 27.80㎍/㎖, CMCase Ⅱ가 16.40 ㎍/㎖이었으며, PNPG에 대한 β-glucosidase는 3.51 mM이었다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

Enzymatic properties of avicelase, carboxymethyl cellulase (CMCase) and β-glucosidase produced by Cellulomonas sp. YE-5 were studied. Optimal temperature and pH of avicelase were 40℃ and 6.0, and those of CMCase and β-glucosidase were 45℃ and 6.5. Avicelase and CMCase were stable between pH 5.0 and 9.5, and β-glucosidase was stable between pH 5.5 and 8.0. Avicelase and β-glucosidase were inactivated when incubated at 35℃ for 6 hrs, and CMCase was at 40℃ for 6 hrs. All cellulases were strongly inhibited by Cu^2+ and Zn^2+ K_m values of avicelase for avicel, CMCase I and CMCase Ⅱ for CM-cellulose, and β-glucosidase for p-nitrophenyl-β-D-glucoside (PNPG) were 4.76, 16.4, 16.4 ㎍/㎖ and 3.51 mM, respectively.