재조합 tau 단백질과 그의 C-말단 합성 peptide 단편의 필라멘트 형성능 = Filamentous structure formation from a recombinant tau protein and its C-terminal synthetic peptide fragment

국문 초록 (Abstract)

Tau 단백질은 포유동물 뇌의 미세소관(microtubule)에 결합하여 있는 단백질 중의 하나로 Alzheimer 병의 경우 그것은 특정한 신경세포의 체세포수지상조직(somatodendrite) 부위에 축적되어 이중나선섬유(paired helical filament; PHF)를 형성하며 neurofibrillary tangle을 일으키는 주성분으로 작용한다. PHF를 형성하는데 관여하는 tau 단백질의 역할을 알아보기 위한 일환으로 사람의 tau 단백질을 Escherichia coli에서 발현시켜 분리하였고 또한 이 tau 단백질의 C-말단쪽 아미노산 잔기에 해당하는 5가지의 peptide 단편들(peptide 1 - peptide 5)을 합성하여 그들의 필라멘트 형성능을 조사하였다. 그 결과 재조합 tau 단백질은 짧은 필라멘트 구조를 형성한 반면, 하나의 합성 peptide(peptide 1)는 긴 필라멘트를 다량으로 형성하였으며 간혹 PHF와 유사한 구조도 형성하였음을 관찰하였다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

Tau protein is one of the microtubule-associated proteins in mammalian brain. In Alzheimer's disease tau protein is immobilized in the somatodendritic compartment of certain nerve cells, where it forms part of paired helical filament(PHF), major constituent of the neurofibrillary tangle. To understand a role of tau protein in the formation of PHF, a recombinant human tau protein expressed in Escherichia coli and five kinds of synthetic peptide fragments(peptide 1 to peptide 5) which correspond to the parts of C-terminal half of the tau protein were prepared and examined their ability of self-assembly to form filamentous structures. Recombinant human tau proteins formed short filamentous structures, while a synthetic peptide fragment(peptide 1) could assemble in vitro into long filamentous structures in abundance and PHF-like structures sometimes.