Bacillus subtilis cx1이 생산하는 박테리오신의 특성 = Characterization of Bacteriocin from Bacillas subtilis cx1

국문 초록 (Abstract)

B. subtilis cx1이 생산하는 박테리오신(BSCX1)을 부분 정제하고 특성을 규명하였다. BSCX1은 pH 안정성 실험에서 pH 2.5~9.5 구간에서도 안정되게 항균활성을 유지하였다. 각종 효소에 대한 안정성 실험에서는 protease, trypsin, proteinase K, 그리고 carboxypeptidase로 처리하였을 때는 완전히 항균활성이 사라졌고 α-amylase, lipase, aminopeptidase는 항균활성에 영향을 미치지 못하였다. 이상의 결과로 본 항균물질이 단백질 계열의 물질이며 당이나 지질 결합은 항균활성에 큰 영향을 미치지 않는 것으로 추정되었다. 그러나 열에는 불안정하여 60℃이상에서는 15분 안에 완전히 그 항균활성을 상실하였으며 50℃에서는 15분만에 역가의 50%가 실활되었다. 이에 반하여 저온에서는 무척 안정하여 -20℃와 -70℃에서 수개월간 보관하여도 여전히 항균활성을 그대로 유지하였다.
Tricin-SDS-PAGE를 통하여 BSCX1의 분자량은 약 9,500 dalton으로 확인되었다. BSCX1은 pH2.5에서 9.5에 이르는 넓은 pH 영역에서 그 활성을 유지하므로, 기존에 개발된 nisin이나 유산균 유래의 항균물질이 pH 안정성이 떨어진다는 단점을 보완할 수 있는 생물학적 식품보존제로서의 개발 가능성을 높이 시사하였다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

A new bacteriocin produced by Bacillus subtilis cx 1, was partially purified and characterized. The bacteriocin from B. subtilis cx1 was stable in the range of pH 2.5~9.5. B. subtilis cx1 retained its antimicrobial activity to long-term exposure at -20℃ and -70℃. However, B. subtilis cx1 was inactivated completely within 15 min over 60℃ and lost 50% of its antimicrobial activity within 15 min at 50℃. B. subtilis cx1 was inactivated by protease, trypsin, proteinase K and carboxypeptidase, which indicates its protein nature. Direct detection of the antimicrobial activity on Tricine-SDS-PAGE suggested an apparent molecular mass of about 9,500 dalton.