RISS 학술연구정보서비스

검색
다국어 입력

http://chineseinput.net/에서 pinyin(병음)방식으로 중국어를 변환할 수 있습니다.

변환된 중국어를 복사하여 사용하시면 됩니다.

예시)
  • 中文 을 입력하시려면 zhongwen을 입력하시고 space를누르시면됩니다.
  • 北京 을 입력하시려면 beijing을 입력하시고 space를 누르시면 됩니다.
닫기
    인기검색어 순위 펼치기

    RISS 인기검색어

      Differentiation of the binding of two ligands to a tetrameric protein with a single symmetric active site by 19F NMR

      한글로보기

      https://www.riss.kr/link?id=O105626948

      • 저자
      • 발행기관
      • 학술지명
      • 권호사항
      • 발행연도

        2021년

      • 작성언어

        -

      • Print ISSN

        0961-8368

      • Online ISSN

        1469-896X

      • 등재정보

        SCI;SCIE;SCOPUS

      • 자료형태

        학술저널

      • 수록면

        477-484   [※수록면이 p5 이하이면, Review, Columns, Editor's Note, Abstract 등일 경우가 있습니다.]

      • 구독기관
        • 전북대학교 중앙도서관  
        • 성균관대학교 중앙학술정보관  
        • 부산대학교 중앙도서관  
        • 전남대학교 중앙도서관  
        • 제주대학교 중앙도서관  
        • 중앙대학교 서울캠퍼스 중앙도서관  
        • 인천대학교 학산도서관  
        • 숙명여자대학교 중앙도서관  
        • 서강대학교 로욜라중앙도서관  
        • 계명대학교 동산도서관  
        • 충남대학교 중앙도서관  
        • 한양대학교 백남학술정보관  
        • 이화여자대학교 중앙도서관  
        • 고려대학교 도서관  
      • ⓒ COPYRIGHT THE BRITISH LIBRARY BOARD: ALL RIGHT RESERVED
      • 0

        상세조회
      • 0

        다운로드
      서지정보 열기
      • 내보내기
      • 내책장담기
      • 공유하기
      • 오류접수

      부가정보

      다국어 초록 (Multilingual Abstract)

      R67 dihydrofolate reductase (R67 DHFR) is a plasmid‐encoded enzyme that confers resistance to the antibacterial drug trimethoprim. R67 DHFR is a tetramer with a single active site that is unusual as both cofactor and substrate are recognized by symm...

      R67 dihydrofolate reductase (R67 DHFR) is a plasmid‐encoded enzyme that confers resistance to the antibacterial drug trimethoprim. R67 DHFR is a tetramer with a single active site that is unusual as both cofactor and substrate are recognized by symmetry‐related residues. Such promiscuity has limited our previous efforts to differentiate ligand binding by NMR. To address this problem, we incorporated fluorine at positions 4, 5, 6, or 7 of the indole rings of tryptophans 38 and 45 and characterized the spectra to determine which probe was optimal for studying ligand binding. Two resonances were observed for all apo proteins. Unexpectedly, the W45 resonance appeared broad, and truncation of the disordered N‐termini resulted in the appearance of one sharp W45 resonance. These results are consistent with interaction of the N‐terminus with W45. Binding of the cofactor broadened W38 for all fluorine probes, whereas substrate, dihydrofolate, binding resulted in the appearance of three new resonances for 4‐ and 5‐fluoroindole labeled protein and severe line broadening for 6‐ and 7‐fluoroindole R67 DHFR. W45 became slightly broader upon ligand binding. With only two peaks in the 19F NMR spectra, our data were able to differentiate cofactor and substrate binding to the single, symmetric active site of R67 DHFR and yield binding affinities.

      더보기

      동일학술지(권/호) 다른 논문

      분석정보

      View

      상세정보조회

      0

      Usage

      원문다운로드

      0

      대출신청

      0

      복사신청

      0

      EDDS신청

      0

      동일 주제 내 활용도 TOP

      더보기

      이 자료와 함께 이용한 RISS 자료

      나만을 위한 추천자료

      해외이동버튼