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ア ァ カ サ ザ タ ダ ナ ハ バ パ マ ヤ ャ ラ ワ ヮ ン イ ィ キ ギ シ ジ チ ヂ ニ ヒ ビ ピ ミ リ ウ ゥ ク グ ス ズ ツ ヅ ッ ヌ フ ブ プ ム ユ ュ ル エ ェ ケ ゲ セ ゼ テ デ ヘ ベ ペ メ レ オ ォ コ ゴ ソ ゾ ト ド ノ ホ ボ ポ モ ヨ ョ ロ ヲ ―

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      Purification and Characterization of Pretense from Sarcodon aspratus (Berk.) S. Ito = 능이버섯에서 분리한 Protease의 정제와 특성

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      https://www.riss.kr/link?id=A106762630

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      능이버섯 〔Sarcodon aspratus(Berk.) S.Ito〕으로부터 단백질 가수분해 효소를 추출하여 75%(NH$_4$)$_2$SO$_4$ 염석과 DE52 anion exchange column chromatography 와 sepharyl-S 200 column 및 Mono s column chromatography 에 의해 정제하였는데 조 효소의 특이 활성은 55.2U/mg protein으로 조효소액에 비하여 11.26배 증가하였고 수율은 49.5%로 나타났다. 정제된 효소는 전기영동을 행한 결과 단일 band를 나타내었으며 분자량은 29,300으로 추정되었다. pH의 안정성은 4$^{\circ}C$에서 48시간 보존하였을 때 pH 8.5에서 가장 안정하였고, pH 5.5~10.5까지 높은 활성을 유지하였다. 온도에 대한 안정성은 30분간 보존 한 후 활성을 검토한 결과 단백분해능은 5$0^{\circ}C$까지 비교적 처음활성을 유지하다가 6$0^{\circ}C$에서는 53%정도의 활성이 유지되었으나 그 이상의 온도에서는 급격히 실화하여 7$0^{\circ}C$에서는 완전히 실화하였다. 금속 이온에 의해서는 크게 저해를 받지 않았으나 PMSF 저해제에 대하여 저해되어 본 효소가 serine protease임을 시사하였다.
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      능이버섯 〔Sarcodon aspratus(Berk.) S.Ito〕으로부터 단백질 가수분해 효소를 추출하여 75%(NH$_4$)$_2$SO$_4$ 염석과 DE52 anion exchange column chromatography 와 sepharyl-S 200 column 및 Mono s column chromatography 에 의해...

      능이버섯 〔Sarcodon aspratus(Berk.) S.Ito〕으로부터 단백질 가수분해 효소를 추출하여 75%(NH$_4$)$_2$SO$_4$ 염석과 DE52 anion exchange column chromatography 와 sepharyl-S 200 column 및 Mono s column chromatography 에 의해 정제하였는데 조 효소의 특이 활성은 55.2U/mg protein으로 조효소액에 비하여 11.26배 증가하였고 수율은 49.5%로 나타났다. 정제된 효소는 전기영동을 행한 결과 단일 band를 나타내었으며 분자량은 29,300으로 추정되었다. pH의 안정성은 4$^{\circ}C$에서 48시간 보존하였을 때 pH 8.5에서 가장 안정하였고, pH 5.5~10.5까지 높은 활성을 유지하였다. 온도에 대한 안정성은 30분간 보존 한 후 활성을 검토한 결과 단백분해능은 5$0^{\circ}C$까지 비교적 처음활성을 유지하다가 6$0^{\circ}C$에서는 53%정도의 활성이 유지되었으나 그 이상의 온도에서는 급격히 실화하여 7$0^{\circ}C$에서는 완전히 실화하였다. 금속 이온에 의해서는 크게 저해를 받지 않았으나 PMSF 저해제에 대하여 저해되어 본 효소가 serine protease임을 시사하였다.

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