Characterization of Partially Purified Lipoxygenase of Mackerel Gill

국문 초록 (Abstract)

고등어 아가미에서 추출한 리폭시게나아제는 에이코사펜타엔산에 대해서 활성이 가장 높았으며, 그 다음으로 아라키돈산, 리놀산순으로 활성을 나타내었다. 적정 pH는 에이코사펜타엔산, 아라키돈산, 리놀산에 대하여 각각 pH 4.5, 5.0, 4.8이었다. 또한 이 효소는 모든 기질에 대하여 pH 5.5에서 가장 안정하였다. 적정온도는 기질의 종류에 상관없이 $25^{\circ}C$였으며, 리놀산, 아라키돈산의 경우 $8^{\circ}C$에서 열안정성이 가장 높았다. 반면, 에이코사펜타엔산의 경우, $20^{\circ}C$에서 안정성이 가장 높았다. 적정이온강도는 모든 기질에 대하여 0.22M이었다. $Sn^{2+}$, vitamin E, catechin은 1.0mM에서 이 효소의 활성을 완전히 저해시켰다. 이 효소의 분자량은 42,000달톤이었다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

Lipoxygenase of mackerel gill exhibited the highest reactivity toward eicosapentaenoic acid (EPA) followed by arachidonic acid, linoleic acid. The optimum pH were pH 4.5, 5.0 and 4.8 for EPA, arachidonic acid and linoleic acid, respectively. The enzyme was the most stable at pH 5.5. Optimum temperature was $25^{\circ}C$ for all substrate fatty acids. For linoleic and arachidonic acids the highest thermal stability was observed at $8^{\circ}C$ whereas, for (EPA) at $20^{\circ}C$. Optimum ionic strength was 0.22M, $Sn^{2+}$, vitamin E and catechin completely inhibited the enzyme at the concentration of 1.0mM. Molecular weight of the enzyme was 42,000 dalton.