단백질과 色素 Coomassie blue G250과의 결합능력 = Dye-binding Capacities of Proteins using Coomassie blue G250 in an Acidic Solution

국문 초록 (Abstract)

3가지 단백질과 CBG250과의 반응에 의해서 생성되는 複合體의 分光學的 性質과 結合當量을 測定하였다.CBG250은 사용한 몇 가지 溶媒에 따라 最大吸光波長(λ_(m))이 移動하였으며, ethanoldyddor 중 λ_(m) 610nm에서 吸光係數는 82.4, 몰 吸光係數는 70.4×10₃이었다.CBG250은 ethanol―燐酸―水溶液에서 갈색(λ_(m)=465nm)을 가지나 일단 단백질과 결합하면 靑色(λ_(m)=590nm)으로 변환되었으며, 波長 590nm에서의 吸光度와 단백질 含量 사이에는 제한된 범위에서 비례관계를 나타냈다. 반응조건에서 단백질과 CBG250은 신속하게 複合體를 형성하였다. 단백질의 CBG250에 대한 結合當量은 단백질의 種類와 含量에 따라 현저하게 변하였다. BSA, Cytochrome C, λ-Globulin의 그것은 각각 110,103,88㎍ CBG250/100㎍ protein이었다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

Commassie blue G250 Produced metachromatic effect with some solvents. The absorptivity and molar absorptivity of the dye in ethanol were 82.4 and 70.4×10³ at maximum absorption wavelength 610nm, respectively. The dye had a red from(λ_(m)=465nm) in ethanol-phosphoric acid·water solution and converted to a blue form(λ_(m)=590nm) after binding to protein. Absorbance at 590nm gave linear responses with respect to protein contents. The dye-binding capacities of proteins varied considerably with the content and source of proteins. Under the experimental condition the dye-binding capacities of bovine serum albumin, cytochrome C and λ-globulin were 110, 103, and 88㎍ commassie blue G250 bound Per 100㎍ protein, respectively.