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      Biochemical Characterization and Synthetic Application of α‐1,3‐Glucosyltransferase from Pneumococcus Serotype 18C

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      https://www.riss.kr/link?id=O112687803

      • 저자
      • 발행기관
      • 학술지명
      • 권호사항
      • 발행연도

        2021년

      • 작성언어

        -

      • Print ISSN

        1867-3880

      • Online ISSN

        1867-3899

      • 등재정보

        SCOPUS;SCIE

      • 자료형태

        학술저널

      • 수록면

        3350-3356   [※수록면이 p5 이하이면, Review, Columns, Editor's Note, Abstract 등일 경우가 있습니다.]

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      The enzymatic activity and function of a new α‐1,3‐glucosyltransferase, Cps18CU, derived from Streptococcus pneumoniae serotype 18C was identified for the first time using the enzymatically synthetic disaccharide Rhaβ1,4‐Glcα‐PP‐O(CH2)11‐OPh as the acceptor substrate. Further investigation on substrate specificity revealed that Cps18CU exhibited broad toleration toward various NDP‐Glc donors and also accepted such disaccharide acceptor containing Rhaβ1,4‐Glc moiety in structure. Finally, Cps18CU was employed into a one‐pot two‐enzyme reaction system, furnishing trisaccharide Glcα1,3‐Rhaβ1,4‐Glcα‐PP‐O(CH2)11‐OPh in an 81 % yield.
      Enzymes: The biochemical properties and enzymatic function of α‐1,3‐glucosyltransferase Cps18CU derived from Streptococcus pneumoniae serotype 18C was systematically explored in this study.
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      The enzymatic activity and function of a new α‐1,3‐glucosyltransferase, Cps18CU, derived from Streptococcus pneumoniae serotype 18C was identified for the first time using the enzymatically synthetic disaccharide Rhaβ1,4‐Glcα‐PP‐O(CH2)11�...

      The enzymatic activity and function of a new α‐1,3‐glucosyltransferase, Cps18CU, derived from Streptococcus pneumoniae serotype 18C was identified for the first time using the enzymatically synthetic disaccharide Rhaβ1,4‐Glcα‐PP‐O(CH2)11‐OPh as the acceptor substrate. Further investigation on substrate specificity revealed that Cps18CU exhibited broad toleration toward various NDP‐Glc donors and also accepted such disaccharide acceptor containing Rhaβ1,4‐Glc moiety in structure. Finally, Cps18CU was employed into a one‐pot two‐enzyme reaction system, furnishing trisaccharide Glcα1,3‐Rhaβ1,4‐Glcα‐PP‐O(CH2)11‐OPh in an 81 % yield.
      Enzymes: The biochemical properties and enzymatic function of α‐1,3‐glucosyltransferase Cps18CU derived from Streptococcus pneumoniae serotype 18C was systematically explored in this study.

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