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    ア ァ カ サ ザ タ ダ ナ ハ バ パ マ ヤ ャ ラ ワ ヮ ン イ ィ キ ギ シ ジ チ ヂ ニ ヒ ビ ピ ミ リ ウ ゥ ク グ ス ズ ツ ヅ ッ ヌ フ ブ プ ム ユ ュ ル エ ェ ケ ゲ セ ゼ テ デ ヘ ベ ペ メ レ オ ォ コ ゴ ソ ゾ ト ド ノ ホ ボ ポ モ ヨ ョ ロ ヲ ―

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    Human Renal Dipeptidase from Kidneys of Renal Stone Patients: Partial Characterization

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    Physico-chemical characterization of human renal dipeptidase was carried out. It was a glycoprotein with a subunit MW of approximately 47,700 dalton. The pH optimum was at 8 and its stable conformation was retained between pH 5 and 12. The kinetic parameters determined with imipenem, a noval ${\beta}-lactam$ antibiotic, were Vmax, $5.21\;\mu{mol/min/mg}$; km, 4.35 mM ; and Ki with cilastatin, $0.25\;\mu{M}$ Cilastatin demonstrated reversible competitive inhibition.
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    Physico-chemical characterization of human renal dipeptidase was carried out. It was a glycoprotein with a subunit MW of approximately 47,700 dalton. The pH optimum was at 8 and its stable conformation was retained between pH 5 and 12. The kinetic par...

    Physico-chemical characterization of human renal dipeptidase was carried out. It was a glycoprotein with a subunit MW of approximately 47,700 dalton. The pH optimum was at 8 and its stable conformation was retained between pH 5 and 12. The kinetic parameters determined with imipenem, a noval ${\beta}-lactam$ antibiotic, were Vmax, $5.21\;\mu{mol/min/mg}$; km, 4.35 mM ; and Ki with cilastatin, $0.25\;\mu{M}$ Cilastatin demonstrated reversible competitive inhibition.

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