람다파지 Integrase의 이차 구조 예측

국문 초록 (Abstract)

람다 파지의 Integrase(Int) 단백질은 356 아미노산 잔기로 이루어져 있으며 type Ⅰtopoisomerase의 활성을 이용하여 부위특이 재조합 과정을 수행하는 재조합 효소이다. 람다 파지 Int 단백질의 이차 구조를 컴퓨터를 이용하여 예측하였다. 예측된 결과를 x-ray 결정으로부터 이미 그 구조가 알려진 Int 단백질 아미노산 잔기 170 번부터 카르복실기 말단까지 부위(Int c170)의 결정 구조와 비교 분석하였다. 비교한 결과에 의하면 사용된 대부분의 방법이 α-helix를 예측하는 경우 α-helix를 이룰 가능성이 80% 이상이며 다른 구조에 비하여 β 구조의 예측률이 낮음 (35%)을 알 수 있다. 그러나 예측된 β 구조의 64%가 실제 β 구조를 나타내었으며, 이는 helix(66%)나 coil 구조(63%)의 예측률과 비슷하다. 그러므로 예측된 Int 단백질 구조 중에서 강한 DNA binding specificity를 보이는 아미노말단 부분에서는 47-50 번 아미노산 잔기 부근만이 α-helix를 이루고, 이 부분을 제외한 영역은 유동적인 구조를 보일 가능성이 매우 높음을 알 수 있다. 또한 아미노산 잔기 65 번부터 169 번까지의 영역은 40% 이상이 α-helix 구조를 가지고 있을 것으로 예상된다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

Secondary structure of Bacteriophage λ Intergrase (356 amino acid residues) was predicted from the amino acid sequence by using methods given by internet on-line service. The predicted secondary structure was compared to the known x-ray crystal structure of Int c170 (residues 170 to carboxyl terminal). Based on this result, we have analyzed the prediction accuracy of the secondary structure of λ Intergrase. When all the prediction methods used in this paper predicted a α-helix structure, the estimated prediction accuracy(the ratio of the number of correctly predicted to be α-helix to the number of all residues predicted to be α-helix) was > 80%. For β structure, the prediction accuracy was lower than that of other secondary structure with a value of 35%. However, the observed accuracy (the ratio of the number of correctly predicted to be β to the number of all residues observed to be β) was 64% while that of α-helix and coil were 66% and 63%, respectively. Therefore we concluded that the amino terminal domain of integrase forms a very flexible structure without any long patches of secondary structure. In the middle part of Integrase from the amino acid residues 65 to 169, over 60% of the domain was predicted to be in α-helical structure.