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Crystal Structure of the Human tRNA m1A58 Methyltransferase–tRNA3Lys Complex: Refolding of Substrate tRNA Allows Access to the Methylation Target
Finer-Moore, J., Czudnochowski, N., O'Connell, J. Elsevier Science B.V., Amsterdam 2015 Journal of Molecular Biology Vol.427 No.24
On the mechanism of sensing unfolded protein in the endoplasmic reticulum
Credle, J. J., Finer-Moore, J. S., Papa, F. R., St National Academy of Sciences; 1999 2005 Proceedings of the National Academy of Sciences Vol.102 No.52
LpxI structures reveal how a lipid A precursor is synthesized
Metzger, L. E., Lee, J. K., Finer-Moore, J. S., Ra Nature Publishing Group 2012 Nature Structural and Molecular Biology Vol.19 No.11
The Crystal Structure of E. coli rRNA Pseudouridine Synthase RluE
Pan, H., Ho, J. D., Stroud, R. M., Finer-Moore, J. Elsevier Science B.V., Amsterdam 2007 Journal of Molecular Biology Vol.367 No.5
Contributions of Orientation and Hydrogen Bonding to Catalysis in Asn229 Mutants of Thymidylate Synthase
Finer-Moore, J. S. ACADEMIC PRESS 1998 Journal of Molecular Biology Vol.276 No.1
Refined Structures of Substrate-bound and Phosphate-bound Thymidylate Synthase from Lactobacillus casei
Finer-Moore, J. ACADEMIC PRESS 1993 Journal of Molecular Biology Vol.232 No.4
Finer-Moore, J. S Academic Press 1998 Journal of Molecular Biology Vol.276 No.1
The only active mutant of thymidylate synthase D169, a residue far from the site of methyl transfer, demonstrates the exquisite nature of enzyme specificity
Birdsall, D. L., Finer-Moore, J., Stroud, R. M. IRL PRESS 2003 Protein Engineering Design and Selection (Print) Vol.16 No.3
A Remote Mutation Affects the Hydride Transfer by Disrupting Concerted Protein Motions in Thymidylate Synthase
Wang, Z., Abeysinghe, T., Finer-Moore, J.S., Strou ACS AMERICAN CHEMICAL SOCIETY 2012 Journal of the American Chemical Society Vol.134 No.42
Structure of sugar-bound LacY
Kumar, H., Kasho, V., Smirnova, I., Finer-Moore, J National Academy of Sciences; 1999 2014 Proceedings of the National Academy of Sciences Vol.111 No.5
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