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        담배거세미나방 핵다각체병 바이러스의 병원성

        임대중,박범석,진병래,최궤문,강석권 한국응용곤충학회 1988 한국응용곤충학회지 Vol.27 No.4

        Rearing of Spodoptera litura fed on arfificial diet basically formulated with kindby bean powder was much promisible for production of S. litura nuclear polyhedrosis virus(SINPV) than that on kidney bean leaves. The $LC_{50}$ of SINPV against 3rd and 5th instar were $4.48{\times}10^{3}$ PIB/ml and $4.52{\times}10^{4}$ PIB/ml, respectively. The $LC_{50}${/TEX} of SINPV varied from 5.8 days to 7.7 days at higher inocula in the testes. The larval growth of 1st and 3rd instar larvae fed on virus were much delayed and the larval were killed within 4th instar in the former and within 5th instar in latter. S. litura larvae were very susceptible to multinucleocapsid nuclear polyhedsosis virus (MNPV) of Autographa californica, S. littoralis and Trichoplusia ni.

      • KCI등재

        수종 나비목 해다각체병 바이러스의 다각체 단백질 특성과 그에 대한 Alkaline Proteaes의 영향

        박범석,김현욱,진병래,임대중,김석권 한국응용곤충학회 1988 한국응용곤충학회지 Vol.27 No.4

        담배거세미나방(Spodoptera litura: SI), 누에(Bombyx mori: Bm) 및 흰불나방(Hyphantria cunea : Hc)으로부터 분리된 핵다각체병 바이러스(nuclear polyhedrosis virus : NPV)의 다각체의 단백질의 특성과 그에 대한 alkaline protease의 영향을 SDS-PAGE 및 혈정학적 방법으로 분석했다. Alkaline protease를 부활화시킨 후 다가체 단백질을 SDS-PAGE한 결과, BmNPV의 경우 30kD, SINPV와 HcNPV는 31kD의 단일 major band 및 이것들의 종합체(polymer)인 57kD와 66kD의 minor band들이 관찰되었다. Alkaline protease의 부활화를 성략한 SI NPV 다각체를 알칼리 용액으로 시간 차이를 두고 처리한 후 SDS-PAGE한 결고, 알칼리 처리시간이 경과함에 따라서 alkaline protease활성에 의해 다각체 단백질이 일정한 pattern으로 저분자화됨이 뚜렷하였다. SINPV 와 BmNPV 다각체 단백질의 항체를 제조하여 SINPV, BmNPV및 HcNPV 다각체 단백질간의 혈정학적 상동성을 이중형역광산법과 Western blot으로 비교한 결과는 3종 모두에서 공통 antigenic determinants의 존재가 인정되었으며 major 다각체 단백질의 종합체 형성과 alkaline protease에 의한 분해를 확인했다. Polyhedral proteins and the endogenous alkaline protease associated with larval-derived polyhedra of nuclear viruses isolated from Spodoptera litura, Bombyx mori, and Hyphantria cunea were investigated. Polyhedral proteins prepared under alkaline protease heat-inactivated condition were separated as one band with 31Kd in S. litura a H. cunea NpV and 30Kd in B. mori NPV by the SDS-polyacrylamide gel electroptoresis. Whereas polyhedral proteins without heat-inactivation were degraded into smaller polypeptides with a certain pattern in alkaline solution. The results of double-immunodiffusion and western blot analysis with antisera against polyhedral proteins indicated that those three polyhedral proteins had common antigenic determinants and the degradation of polyhedral proteins by alkaline protease could be confirmed.

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