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Purification and Characterization of Hpa I endonuclease
윤호섭,강선철,유욱준,Yoon, Ho Sup,Kang, Sun Chul,Yoo, Ouk Joon 한국미생물 · 생명공학회 1985 한국미생물·생명공학회지 Vol.13 No.1
Hpa I endonuclease를 순수 정제하였다. 150g (wet weight)의 Haemophilus parainfluenzae로 부터 얻은 crude extract를 ammonium sulfate fractionation을 거친후 Heparin agarose, SP-sephadex, DEAE-sephadex, phosphocellulose 등 chromatography를 거쳐 최종적으로 0.2mg의 효소를 얻었다. Specific activity는 $2.2{\times}10^6units/mg$이었다. 얻어진 Hpa I endonuclease는 SDS-polyacrylamide gel에서 한개의 band를 보였고, 그 효소활성은 50mM NaCl과 pH 7.0과 7.5사이에서 가장 높았다. Hpa I endonuclease from Haemophilus parainfluenzae has been purified of homogeneity and its physical and ezymatic properties have been studied. For the purification of the enzyme, Heparin agarose, SP-sephadex C-25, DEAE-sephadex A-50 and phosphocellulose chromatography columns were used. The denatured and reduced form of the enzyme is a monomer of molecular weight of $30,000{\pm}1,000$ as judged by 10% polyacrylamide gel electrophoresis containing 0.1% sodium dodesyl sulfate. Hpa I endonuclease was maximally active at neutral pH (7.0 to 7.5) in the presence of 50 mM NaCl.