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Separation and Properties of Arylsulphatase A from Human Seminal Plasma
서향,양철학,Suh, Hyang,Yang, Chul-Hak 생화학분자생물학회 1982 한국생화학회지 Vol.15 No.2
DEAE, P11 셀룰로스포스페이트 및 세파텍스 G-200등의 칼럼크로마토그라피방법을 사용하여 사람의 정액에서 얻은 냉동 건조 추출물로터 알릴썰파타아제 A를 정제하였다. 정제된 물질에는 베타-엔-에시틸글루코사미니다아제나 베타-글룩유로니다아제의 활성도는 나타나지 않았다. P11셀루로우스포스페이트 칼럼으로부터 얻은 부분적으로 정제된 아릴썰파타아제 A가 기질인 다이포테시움-2-하이드록시-5-나이트로 페닐 썰페이트를 가수분해 할 때 Km 값은 0.606 mM이었고 Vmax 값은 12.66 nM/min을 나타냈다. 이 효소의 pH 적정정은 pH 4.4 였고 온도 적정점은 $37^{\circ}C$였다. 포스페이트, 썰페이트, 썰파이트 및 파이로포스페이트 이온들은 효소의 활성도를 방해하였으나 은 이온이나 아스코빅산은 효소의 활성도를 증가시켰다. 또한 염소이온은 사람의 정액에서 얻은 아릴썰파타아제에 아무런 영향을 주지 못했다. 세파덱스 G-200를 사용하여 얻는 이 효소의 분자량은 pH 7.2에서 100,000이었고 pH 5.0에서 400,000을 나타냈다. Arylsulphatase A was purified from the lyophilized extracts of human seminal plasma by using DEAE, Pll cellulose phosphate, and Sephadex G-200 column chromatography. The final preparation of the enzyme was free of ${\beta}$-N-acetylglucosaminidase and ${\beta}$-glucuronidaseactivities. The partially purified enzyme from the Pll cellulose phosphate column hydrolyzed the dipotassium 2-hydroxy-5-nitrophenyl sulphate with Km and Vmax of 0.606mM and 12.66nM/min. respectively. The pH optimum of the enzyme was 4.4 and temperature optimum was $37^{\circ}C$. The phosphate, sulphate, sulphite, and pyrophosphate ions inhibited the enzyme activity but the silver ion and ascorbic acid activated the enzyme. The chloride ion did not affect arylsulphatase A from human seminal plasma. The molecular weight was estimated to be 100,000 at pH 7.2, and 400,000 at pH 5.0 by Sephadex G-200 column chromatography.
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사람의 정액으로 부터 아릴썰파타아제 A 의 분리 및 효소의 성질에 관한 연구
서향,양철학 ( Hyang Suh,Chul Hak Yang ) 생화학분자생물학회 1982 BMB Reports Vol.15 No.2
Arylsulphatase A was purified from the lyophilized extracts of human seminal plasma by using DEAE, P11 cellulose phosphate, and Sephadex G-200 column chromatography. The final preparation of the enzyme was free of β-N-acetylglucosaminidase and β-glucuronidase activities. The partially purified enzyme from the P11 cellulose phosphate column hydrolyzed the dipotassium 2-hydroxy-5-nitrophenyl sulphate with Km and Vmax of 0. 606mM and 12. 66nM/min. respectively. The pH optimum of the enzyme was 4. 4 and temperature optimum was 37℃. The phosphate, sulphate, sulphite, and pyrophosphate ions inhibited the enzyme activity but the silver ion and ascorbic acid activated the enzyme. The chloride ion did not affect arylsulphatase A from human seminal plasma. The molecular weight was estimated to be 100,000 at pH 7.2, and 400,000 at pH 5. 0 by Sephadex G-200 column chromatography.
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