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- 저자 : 곽규봉 (검색결과 3 건)
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배양 근원세포의 분화에 따른 Calpain의 활성 및 양적 변화
곽규봉,정성수,박혜경,김혜선,정진하,하두봉 한국통합생물학회 1990 동물학회지 Vol.33 No.2
Calpain은 $Ca^2$+-의존성 단백질 분해요소로서, 세포 골격단백질이나 근수축성 단백질을 분해하는 것으로 알려져있다. 한편, 배양 근원세포의 분화는 세포융합이라는 뚜렷한 형태적인 변화를 겪는데, 이때 근원세포의 세포막과 세포골격에 많은 변화가 일어난다고 알려져 있다. 본 실험에서는 근원세포 융합과정에서의 calpain의 역할을 알아보기 위하여 배양근원세포의 융합에 따른 calpain의 활성과 양적 변화를 조사하였다. 배양시간이 경과할 수록 calpain의 활성은 증가하여 세포융합이 왕성히 일어나고 있는 배양 60시간에 최대치를 이루었다. 또한, 닭골격근으로 부터 순수분리된 calpain에 대한 항체를 만들어서 배양 근원세포의 분화에 따른 calpain의 양적 변화를 immunoblot으로 조사하여 본 결과, calpain은 배양 24시간에서 48시간 사이에 그 양이 급격히 증가하여, 세포융합이 시작되는 배양 48시간 사이에 최다량으로 존재하는 것으로 나타났다. 이러한 결과는 calpain의 단백질 분해활성이 세포 융합과정에 관련된 있음을 암시해준다. Proteolytic activity of calpain was found to increase as myoblast fusion proceeds. At 60 hr after cell seeding, lis activity reached to a maximal level and then slighdy decreased thereafter. Similarly, the protein level of calpain reached to a maximal level just proir to the initiation of fusion and remained elevated upon prolonged culture as analyzed by immunoblol using anti-calpain antiserum. These results suggest that the synthesis of calpain is regulated during myogenesis and its proteolytic activity may be related with the process of myoblasts fusion.
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Kwak, Kyu Bong,Kim, Hye Sun,Jeon, Young Ju,Park, Young Soon,Chung, Chin Ha,Ha, Doo Bong 圓光大學校 基礎自然科學硏究所 1993 基礎科學硏究誌 Vol.12 No.2
배양 근원세포의 세포 골격 단백질의 양이 분화과정에 다라 점차 감소하는 것으로 나타났다. 이러한 세포 골격 단백질의 분해는, 세포막에 투과성을 나타내는 calpain의 저해제인 calpeptin(benzyloxycarbony-Leu-nLeu-H)의 처리에 의하여 억제될 수 있었다. 또한, calpeptin은 특정 세포 골격 단백질의 분해를 제한적으로 억제하였으나, 전체적인 세포 단백질의 양상에는 별 영향을 주지 않았다. 뿐만 아니라, calpeptin은 농도 의존적으로 근원세포의 융합을 억제하였다. 반면에, calpain의 강력한 저해제이지만 세포막에 투과성을 보이지 않는 E-64는 세포 골격 단백질의 분해와 막 융합에 아무런 효과를 나타내지 못하였다. 이러한 결과는 calpain이 근세포 분화 시기에 따라 세포 골격 단백질의 분해를 촉매하며, 이 분해 과정은 근원세포 융합에 필연적인 것으로 추측된다. 또한, 이 결과는 calpain 저해제들의 선별적 효과가 그들의 세포막에 대한 투과성에 기인함을 시사한다. The protein level of cytoskeletons in cultured myoblasts was found to gradually decrease during the course of myogenesis. This decrease, however, could be prevented by treating the cells with calpeptin(benzyloxycarbonyl-Leu-nLeu-H), a cell penetrating inhibitor of calpain. In contrast, E-64, which also is potent inhibitor of calpain but can not be transported into the cells, showed little or no effect. In addition, the treatment of calpeptin was found to stabilize a number of specific cytoskeletal proteins from degradation but without any effect on the pattern of total cells proteins. Furthermore, calpeptin, but not E-64, blocked myoblast fusion in a dose-dependent manner. These results suggest that calpain is responsible for the myogenic time-dependent loss of cytoskeletal proteins and that the degradative process is associated with myoblast fusion. These results also suggest that the differential effect of the calpain inhibitors depend on the permeability of the drugs across the cell membrane.
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