다산의 실학사상과 문학론 연구

윤기홍 근역한문학회 1989 漢文學論集 Vol.7 No.-

Fabry-Perot 레이저의 자기궤환 레이저 발진을 이용한 색분산 측정법

윤기홍,송재원,김현덕 한국광학회 2004 한국광학회지 Vol.15 No.2

폐경로를 통한 Fabry-Perot 레이저의 자기궤환 레이저 발진(self-seeding laser oscillation)을 이용하여 구조가 간단하고 경제적인 색분산(chromatic dispersion) 측정법을 제안하였다. 저가의 Fabry-Perot 레이저를 이용하여 광펄스들을 생성하고, 광섬유를 통해 전송되는 광펄스들 사이의 군속도 차(group delay difference)를 Fabry-Perot 레이저의 자기궤환 발진 현상을 통해 감지함으로써 광섬유의 색분산계수를 측정할 수 있도록 하였다. 제안된 측정법에 따라 구현된 측정 장치는 고가의 상용 계측기와 비슷한 수준의 색분산계수 측정 정확도를 제공하고, 재현성은 0.5%보다 좋음을 실험적으로 검증하였다. A simple dispersion measurement technique has been demonstrated by using a self-seeding laser oscillation of a Fabry-Perot laser through a closed loop. The optical pulses of different wavelengths emitted from the Fabry-Perot laser travel down an optical fiber and the group velocity difference between the pulses due to the chromatic dispersion of the optical fiber is measured through the self-seeding laser oscillation process. The dispersion parameter of the optical fiber is calculated from the measured group velocity difference. The performance of the proposed technique has been confirmed experimentally and the accuracy of dispersion parameter measurement was comparable to that of commercial instruments with expensive equipment and components. The repeatability of the proposed method was better than 0.5%.

내열성 α-Amylase 생산균의 탐색과 분리균 α-Amylases의 특성

윤기홍 우송대학교 1998 우송대학교 논문집 Vol.3 No.-

토양으로 부터 고온성 미생물을 1,286 주 분리하고 이들의 수용성 전분 분해능을 조사하여 α-amylase를 생산하는 균주를 402 주 확보하였다. 이들 중 불용성 전분이 가수분해능이 우수한 α-amylase 생산균 65 주를 각각 액체배양하여 배양상등액을 이용하여 전분분해능을 검토하여 전분분해능이 우수한 14주를 선발하였다. Denaturing-polyacrylamidegel에서 α-amylase 활성염색을 수행하여 4 주가 α-amylase 생산능이 우수한 것으로 나타났으며 이들 중 고온에서 효소활성과 열안정성이 높은 것이 4 주로 확인되었다. 특히 열안정성이 가장 뛰어난 α-amylase를 생산하는 분리균 16-7을 동정한 결과 Bacillus licheniformis로 판명되었다. 분리균 No. 16-7이 생산하는 α-amylase를 정제하여 효소 특성을 분석한 결과 N-말단의 아미노산 잔기배열과 분자량이 B. licheniformis의 효소와 동일하였으나 열안정성과 최적반응온도는 더 높았다. Among the thermophilic bacteria of 1,286 isolated from the natural soil. 402 a-amylase-producing strains were selected based on their liquefying activity of the soluble starch. The 65 isolates were further screened to produce the a-amylase hydrolyzing efficiently the insoluble starch from 402 isolates. They were grown in the complex broth, and then the culture supernatants were inverstigated for degradastion of the starch, resulting that the 14 isolates showed high activities for starch hydrolysis. Activity staining of the crude enzymes from the 14 isolates was done on the denaturing-polyacrylamide gel. From the result. the 4 isolates were found to produce the thermostable a-amylases with high activities. Especially, isolate 16-7 produced the a-amylase showing the highest thermostability. It was identified as Bacillus Iicheniformis. The a-amylase was purified and analyzed to have the N-terrminal amino acid sequences identical to that of B. Iicheniformis a-amylase. But, the 16-7 a-amylase was more thermostable than B. Iichniformis a-amylase.

Trigonopsis variabilis의 D-amino acid oxidase 정제

윤기홍 우송대학교 1999 우송대학교 논문집 Vol.4 No.-

배지에 methionine을 0.2% 이상 첨가하였을 때 Trigonopsis variabilis 배양균체내 D-amino acid oxidase (D-AAO)의 비활성도는 증가하였으나 균의 성장도는 매우 갑소되었다. 배양 후 배지의 pH가 급격히 감소하였으며 이에 따라 균의 성장이 억제되는 것으로 확인 되었는데 배양액의 pH를 유지할 경우 D-AAO의 생산성을 높일 수 있을 것으로 판단된다. T. variabilis 균체파쇄액으로 부터 DEAE-Sepharose와 Mone Q column을 사용항여 D-AAO의 비활성이 7.23 U/mg protein이 되도록 정제하였는데 정제과정 중 균체파쇄액에 미약하게 존재하는 catalase가 제거되었다. 정제된 D-AAO를 이용하여 cephalosporin C (CPC)의 탈아미노 반응을 수행한 결과 반응액 중에 catalase를 첨가하였을 때는 CPC가 ketoadipyl 7-aminocephalosporanic acid (7-ACA)로 전환되었으나 catalase를 첨가하지 않았을 때는 반응산물의 대부분이 glutaryl 7-ACA로 전환되고 미량의 ketoadipyl 7-ACA와 미지의 물질이 생겨나는 것으로 확인되었다. Specific activity of D-amino acid oxidase (D-AAO) was estimated to be increased in Trigonopsis variabilis cells grown on the broth supplemented with methionine over the concentration of 0.2%, but the cell growth was severely inhibited by the methionine, Final pH of the medium was found to decrease dramatically after the cell growth, suggesting that the dectrased pH caused to inhibit the growth of T. variabilis cell. In order to imprpve the D-AAO productivity of T. variabilis it is required to maintain the medium pH during cell growth. D-AAO was purified from cell-free extract of T. variabilis by DEAE-Sepharose and Mono Q culumn chromatography with specitic acitivity of 7.23 U/mg protein. Catalase activity was not detected in the purified enzyme. When the T. variabilis D-AAO reacted cephalosporin C (CPC) as a substrate with catalase or not, CPC was mainly converted to ketoadipyl 7-aminocephalosporanic acid (7-ACA) in the presence of catalse. In the absence of catalase, the reactants were, however, identified to be glutaryl 7-ACA with trace amount of ketoadipyl 7-ACA and unkwon compounds.

鄕歌의 歌唱과 形式에 관한 연구

尹基洪 연세대학교 국어국문학과 1985 연세어문학 Vol.18 No.-

Mannanase를 생산하는 Bacillus속 균의 RAPD-PCR 분석

윤기홍 우송대학교 2004 우송대학교 논문집 Vol.9 No.-

가정에서 제조된 된장에서 mannanase 생산성이 높은 균으로 분리된 9종의 균주는 모두 포자를 형성하며 그람양성 간균으로 Bacillus속에 속하는 것으로 추정된다. 이들 분리균간에 유전체의 유사성을 조사하기 위해 10 nucleotides로 구성된 oligonucleotides 6 종과 12 nucleotides로 구성된 oligonucleotides 2종을 primer로 사용하여 Random Amplified Polymorphic DNA-중합연쇄반응 (RAPD-PCR)의 조건을 검토한 결과 40℃보다는 30℃와 35℃에서 annealing 반응을 수행하는 것이 효율적이었다. RAPD-PCR에 의해 증폭된 DNA를 agarsoe gel 전기영동으로 분석한 결과 primer에 따라 증폭된 DNA의 양과 그 크기의 다양성이 달랐으며, 분리균에 따라서도 특이한 증폭 DNA가 관찰되었다. 균주에 따라 증폭된 DNA를 비교한 결과 된장에서 분리된 9 종의 균주는 Bacillus licheniformis와는 달랐으며, Bacillus subtilis와 유사하였다. 특히 분리균 중 5 종류는 B. subtilis와 유사도가 매우 높았으며, 분리균간에도 서로 유사도가 높은 균이 있었지만 동일하지는 않은 것으로 확인되었다. 따라서 RAPD-PCR 방법에 의해 균주간 유사성을 비교하는 것은 다양한 미생물 자원을 확보하는데 유용한 방법이라고 여겨진다. Nine bacterial strains producing the extracellular mannanase were isolated from Korean soybean paste. The isolates are regarded as Bacillus on the basis of their morphological properties, which are gram positive and rod in shape with spore. To examine the similarity between genomes of the isolates, Random Amplified Polymorphic DNA - Polymerase Chain Reaction (RAPD-PCR) was performed with 6 kinds of oligonucleotides consisting of 10 nucleotides and 2 kinds of oligonucleotides consisting of 12 nucleotides. As a results of RAPD-PCR at different annealing temperatures such as 30℃, 35℃ and 40℃, many different DNA fragments were generated at 30℃ and 35℃ more than 40℃. Relatedness of the nine isolates from soybean was determined by comparing the amplified DNA fragments between the isolate strains, Bacillus subtilis and B. licheniformis, expecting that the nine isolates are different from B. licheniformis and five of them are very similar to B. subtilis. It was also found that all isolates are different strains. Therefore, RAPD-PCR is regarded as a useful method for preparing the bank of the diverse microorganisms from nature.

판소리의 갈래와 역사적 성격

윤기홍 연세대학교 국어국문학과 1987 연세어문학 Vol.20 No.-

유전자재조합 대장균으로부터 Bacillus sp. 79-23의 Cellulase 정제와 특성분석

윤기홍 우송대학교 부설 산업연구원 1999 산업연구 Vol.1 No.1

Carboxymethyl celluase (CMCase) was purified from cell-free extract of the recombinant Escherichia coli carrying a Bacillus sp. 79-23 CMCase gene (celS) by DEAE-Sepharose and phenyl-Sepharose column chromatography with specific activity of 400 U/mg protein. The molecular mass of the purified enzyme was estimated to be approximately 37.5 daltons by sodium dodecyl sulfatepolycarylamide gel electrophoresis. The viscosity of carboxymethyl celluose was dramatically decreased by the purified enzyme identifying that the purified enzyme is a CMCase, while the enzyme was known to be active on para-nitrophenyl-β-cellobioside. The CMCase activity was markedly inhibited by cellobiose, but was not inhibited by glucose. The enzyme activity was activated by divalent metal ions such as Mn²+ and Cu²+, but was completely inhibited by Hg²+. The enzyme was very stable below 50℃ and retained 80% of its maximum activity after incubation for 3 hours at 55℃, suggesting that few problems are in handing the Bacillus sp. CMCase as industrial enzyme at ambient temperature.

고려시대 전기의 문학관 연구

윤기홍 열상고전연구회 1990 열상고전연구 Vol.3 No.-

Phosphoenolpyruvate-dependent sugars phophotransferase system of bacteria

윤기홍 한국미생물학회 1993 微生物과 産業 Vol.19 No.3

최근 각 유전자들이 크로닝되고 단백질과 유전자의 특성이 밝혀지면서 PTS를 코드하는 유전자의 발현 조절기작과 PTS 단백질 구조에 대한 정보가 축적되었다. 본고에서는 현재까지 밝혀진 PTS 단백질들의 기능과 성질 및 그 유전자들의 조절작용에 대해 알아보고 PTS가 물질의 대사에 미치는 조절작용은 따로 언급하고자 한다.