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- 발행기관 : 武庫川女子大學 (검색결과 4 건)
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본 論文은, 憶良의 思想의 觀點에서 憶良歌의 表現을 통하여 그의 文學性을 검토하고자 한 것이다. 憶良의 表現硏究에 관해서는, 高水市之助氏의 愛語, 孤語의 論을 바탕으로 하며, 그 중 본 논문에서는 愛語를 중심으로 하되, 특히 그의 문학의 근본이 되는 사상적 언어라 생각되는 「家」부터 시작하여 그 「家」의 追究에서 발전된 「世間」을 고찰했다. 그리고 憶良문학에 있어서 중심적 주체인 인간 그 자체의 감정표현을 검토하기 위하여 역설적으로 「神」이라는 愛語가 어떻게 사용되어져 있는 가를 追究하여 최후에 憶良문학의 상징적 용어인 「すべなし」라는 愛語를 중심으로 검토해 보았다. 이것을 各章으로 나누어 간략히 살펴보면, 다음과 같다. 제1章 「家」 を詠むことは ― 「日本挽歌」 を中心に―: 憶良문학의 시작이라 불리어지는 「日本挽歌」를 통하여 憶良문학의 근본을 탐구해 본 것이다. 「日本挽歌」는 潢詩文과 한쌍으로 되어 있는 노래로서, 앞의 潢詩文에 노래의 상황과 근본이 되는 사상이 암시되어져 있다. 그러한 전제에 서서 특히 「家」라는 용어의 반복된 사용을 주목하여 憶良가 의미하는 「家」가 그의 思想과 어떻게 관련되어 있는 가를 살펴본 것이다. 그것은 萬葉集의 일반적인 「家」의 사용법 ― 人的要因을 不可缺의 구성으로 하며 人的要因인 가족과 함께 진정한 안락을 얻는 場이란 뜻으로 특히 「旅」와 대립되는 용어라는 것 ―을 수용한 위에 憶良특유의 사용법을 가지고 있는 것이었다. 즉, 「生」을 전제로 하는 「家」라는 언어에 유교사상을 투영시켜 가족간의 德目을 강조한 것이다. 이것은 노래이외에도 憶良가 當詩 國守라는 유교사상을 근본으로 하여 백성을 다스리는 직위에 있으면서 旅人에게 「日本挽歌」를 지어 보냈다는 것으로도 충분히 짐작할 수 있는 것이었다. 제2章 「世間」 を詠むことは ― 「嘉摩三部作」を中心に― : 제1章의 「家」에서 나타난 인간중심의 문학의 출발점을 모색해 본 것이다. 그것은 「世間」을 응시한 결과의 소산으로 사회적 관점에서 바라본 「世間」, 가족적 관점에서 바라본 「世間」, 자아적 관점에서 바라본 「世間」으로 점점 「世間」을 追究해가는 嘉摩三部作의 노래의 태도에서 엿볼 수 있는 것이었다. 이것은 「世間」의 원래의 해석 - 佛典語로 涅槃의 세계에 대한 용어 ― 萬葉集의 해석 ― 生과 死의 현상적인 모습 ― 과는 다른 憶良만의 특이한 해석이었다. 즉, 憶良의 「世間」은 살아가는 인간의 모습이 있는 곳으로 이것을 되풀이하여 노래하는 것이 그의 인간중심의 문학을 이룩하게 한 것이다. 제3章 「神」を詠むことは ― 「好去好來歌」 を中心に― : 제1章, 제2章에서 인식하여 그린 인간의, 生을 살아가는 모습 중 그 주체인 인간의 존재를 憶良는 어떻게 인식하여 표현하는가 하는 과정을 검토해 본 것이다. 그것을 「好去好來歌」라는 憶良의 작품중에서 특이하게 「神」을 多用한 작품에서 살펴보았다. 「好去好來歌」에서의 憶良의 「神」의 多用이라는 것은 그 長歌의 마지막에서 주제를 노래하는 인간의 불안한 추측, 願望을 더욱 더 강조하기 위하여 「神」을 주체로 하여 多用한다는 憶良의 독특한 사용법이라는 것을 알았다. 그것은 長歌의 末尾를 제외한 대부분이 神에 의한 내용이지만 그 末尾만이 인간을 주체로 하여 노래불러 그 노래의 균형을 깨뜨린 점, 長歌를 강조하는 역할인 反歌에서 인간의 감정을 중심으로 노래한 점에 의하여 짐작된다 할 수 있는 것이다. 더불어 反歌의 「かき掃きて」, 「紐解き放けて」역시 「神」이 주체가 되는 주술적 행위가 아니라 인간의 감정, 즉 떠나간 자를 애타게 기다리는 마음을 중시하여 부른 것임을 알 수 있는 것이었다. 이와 같이 憶良는 그의 문학의 주체인 인간의 감정을 강조하기 위하여 當時 최대의 정신적 주지인 「神」을 충분히 사용한 것이라 할 수 있겠다. 이것은 憶良의 인간존재의 인식에 대한 강한 의지의 발로에 의한 것이었다. 제4章 「すべなし」 を詠むことは : 이것은 憶良문학의 골격을 이루는 주제어를 검토해 본 것이다. 「死」를 계기로 하여 「生」을 의식하는 것에 의하여 시작되는 그의 문학은 「家」를 노래하여 生을 살아가는 법을 제시하고 「世間」을 노래하여 살아가는 인간의 모습을 묘사했다. 그리고 「神」을 노래하고서는 그의 문학의 주체인 인간의 감정을 더욱 강조하였던 것이다. 이렇게 살아가는 인간을 중심으로 하여 특히 그것을 응시한 그의 문학의 중심어는 「すべなし」였다. 그것은 憶良의 대표적 작품으로 전반적으로 찾아 볼 수 있는 용어이며 그것도 각 작품의 주제어인 것으로 보아 짐작될 수 있었다. 한편, 이러한 憶良의 「すべなし」는 挽歌相聞에서 주로 불리어진 「すべなし」를 雜歌에서 부른다는 창조를 이루었다. 이와 같이 노래의 표현을 통하여 자신을 나타내는 憶良는 「すべなし」에 情念을 넣어 가장 그다운 노래를 만들었던 것이다. 그 결과, 만들어진 憶良歌에서 느껴지는 분명히 밝지 못한 서정성 역시 이 「すべなし」를 노래의 주제어로 하는 것에 의한 것임을 알 수 있었다. 노래를 만드는 歌人, 憶良는 「すべなし」라는 주제어를 가지고 노래를 했던 것이다. 그것은 「死」를 계기로 하여 얻게된 生에 대한 집착, 살아가는 법에 집착하게 되고 그것은 그의 사고의 바탕이었던 유교사상을 근본으로 하여 「家」의 원리에 의하여 나타나게 되었다. 그리고 그것은 「世間」의 원리로 넓혀져 生을 응시하는 것이었다. 이와 같은 生의 응시에 대한 의욕은 주체인 인간을 더욱 강조하고 싶다는 것으로 나타나 神을 객체로 하여 인간을 주체로 표현하는 방법을 취했던 것이다. The bacteriophage λO protein localizes the initiation of replication to a unique sequence, ori λ through specific protein-DNA and protein-protein interactions. Conformational changes at ori λ introduced by O protein binding have been reported and their roles have been implicated in the initiation of λ DNA replication. In our studies, we focused on detailed structural basis of the formation of the O protein-ori λ complex(O-some). This work was divided into five Chapters including a general introduction given in Chapter 1, a brief review of genetic, biochemical, and structural data for understanding the mechanism of the initiation of λ DNA replication. As shown in Chapter 2, we found that the O protein exists as a dimer and demonstrated that the active DNA binding species is also a dimer. Dimerization and sequence-specific DNA recognition are specifically mediated through the amino-terminal half of O(O1-162(아래첨자 1-162입력불가)). The binding affinity of O for a single copy of its 19 bp recognition sequence was 2-3 nM. We also found that the O-some is composed of 4 dimers of O and ori λ DNA, which contains four 19 bp direct repeat recognition sites, i, e., a dimer of O is bound to each repeat(iteron). Moreover, we found that only the amino-terminal DNA binding domain is required for formation of the O-some. To investigate the structural basis for the unique properties of O protein, we generated a number of carboxy-terminal and internal and internal deletion mutants of O. Experiments with purified mutant proteins, as shown in Chapter 3, indicated that (ⅰ) the deletion mutant retaining amino acid residues 19-110 is the smallest O protein species that can both bind to DNA and form a dimer, (ⅱ) the affinities of all mutant proteins for a single iteron are almost the same, ranging from 2 to 4 nM; (ⅲ) the portion of O that is responsible for dimerization is located between amino acid residues 19 and 85; (ⅳ) the carboxy-terminal domain (O 156-299(아래첨자 156-299입력불가)) is a monomeric species that does not recognize specific DNA sequences but instead, bind non-specifically to duplex DNA; (ⅴ) the linker joining the two structural domains is not required for O function, but its coding sequence of DNA contains several recognition sites for O protein (ori λ); and (ⅵ) a deletion! m! utant missing the amino-terminal portion of the carboxyl-terminal domain is still comparably active in the in vitro λdv replication assay. In Chapter 4, the structural basis of the O protein-DNA complex was studied in detail. Hydroxy radical footprinting was employed to obtain the high resolution structural information about the contacts between the protein and the sugar-phosphate backbone of DNA. The missing nucleoside experiment allowed us to identify energetically important base moieties that may be in contact with bound O protein. Quantitation of the extent of O-mediated DNA bending indicated that O induces a relatively sharp bend in an individual recognition sequence of 85。 ±5。 . Measurement of the O-induced topological change indicated that a region of DNA or specifically ori λis wrapped around the O protein core in a left-handed fashion with a linking number change of 0.7±0.1 turn. In Chapter 5, we present direct evidence that the O protein also has the capacity to interact with single-stranded DNA, the first such interaction discovered among prokaryotic origin-binding proteins. The implication of this dual DNA binding specificity of O for the formation of the unwound structure at the A/T-rich region of ori λ is dis cussed. The addition of the λP-DnaB comple x to the O-some produces a new nucleoprotein species with a super-shift in migration. The presence of P and DnaB reduces significantly the amount of O required for binding to single-stranded DNA. Based on these results, we propose a detailed model for sequential structural changes in ori λ as a consequence of O binding to the origin of λreplication.
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