A. nidulans chitin deacetylase를 자가분해 용액으로부터 소수성 상호작용 컬럼 크로마토그래피와 이온 교환 컬럼 크로마토그래피를 통해 순수 분리하였다. 효소 활성에 관여하는 아미노산을 분석...
http://chineseinput.net/에서 pinyin(병음)방식으로 중국어를 변환할 수 있습니다.
변환된 중국어를 복사하여 사용하시면 됩니다.
https://www.riss.kr/link?id=A101547947
김종일 (서울여자대학교) ; 송다현 (서울여자대학교) ; Kim, Jong-Il ; Song, Da-Hyun
2011
Korean
KCI등재,SCOPUS
학술저널
302-307(6쪽)
0
0
상세조회0
다운로드국문 초록 (Abstract)
A. nidulans chitin deacetylase를 자가분해 용액으로부터 소수성 상호작용 컬럼 크로마토그래피와 이온 교환 컬럼 크로마토그래피를 통해 순수 분리하였다. 효소 활성에 관여하는 아미노산을 분석...
A. nidulans chitin deacetylase를 자가분해 용액으로부터 소수성 상호작용 컬럼 크로마토그래피와 이온 교환 컬럼 크로마토그래피를 통해 순수 분리하였다. 효소 활성에 관여하는 아미노산을 분석하기 위해 효소 단백질과 특정 아미노산 잔기에 작용하는 화학 수식제를 반응시켜 효소를 화학 수식하였다. histidine 잔기가 화학 수식된 효소는 효소활성을 100% 상실하였으며, arginine의 잔기 혹은 tyrosine 잔기는 100 ${\mu}M$보다 높은 농도의 수식제로 화학수식 되었을 때 효소활성이 감소하였다. Aspartic acid 혹은 glutamic acid의 carboxyl group 잔기의 화학수식은 효소활성의 상대적으로 작은감소를 나타냈다. 이것은 산성 아미노산의 잔기가 화학 촉매 반응에 직접 관여하지 않았거나 혹은 산성 아미노산 잔기는 효소단백질의 전반적인 구조에 영향을 미친다는 것을 추론할 수 있다. 이러한 결과는 효소 단백질의 촉매활성에 histidine, tyrosine 및 arginine 잔기가 중요한 역할을 담당하는 것을 의미한다.
다국어 초록 (Multilingual Abstract)
Native chitin deacetylase of Aspergillus nidulans was purified to apparent homogeneity by a combination of phenyl-Sepharose and Q-Sepharose column chromatography. In order to analyze the amino acid residues involved in the enzyme activity, the enzyme ...
Native chitin deacetylase of Aspergillus nidulans was purified to apparent homogeneity by a combination of phenyl-Sepharose and Q-Sepharose column chromatography. In order to analyze the amino acid residues involved in the enzyme activity, the enzyme was chemically modified with chemical agent, which selectively reacted with the specific amino acid residue on the protein. When the enzyme was chemically modified with diethylpyrocarbonate, which specifically reacted with histidine residues on the protein, the activity was eliminated. The chitin deacetylase, chemically modified with 100 ${\mu}M$ modifier at the residue of arginine or tyrosine, has shown to have decreased activities. It was shown that the modification at aspartic acid or glutamic acid did not affect the enzyme activity to a greater extent, which would not implicate that acid amino residues were directly involved in catalytic reaction and would affect on the global structures of the proteins. This results demonstrated that histidine and tyrosine residues of enzyme would participate in an important function of the chitin deacetylase activity.
참고문헌 (Reference)
1 Reyes, F, "β-N-Acetylglucosaminidase from Aspergillus nidulans which degrades chitin oligomers during autolysis" 65 : 83-88, 1989
2 Lundblad, R.L, "Techniques in protein chemical modification" CRC Press 1995
3 Tsigos, I, "Purification and characterization of chitin deacetylase from Colletotricum lindemuthianum" 270 : 26286-26291, 1995
4 Hadwiger, L.A, "Localization of fungal components in the pea-Fusarium interaction detected immunochemically with anti-chitosan and anti-fungal cell wall antisera" 67 : 170-175, 1981
5 Reyes, F, "Endochitinase from Aspergillus nidulans implicated in the autolysis of its cell wall" 60 : 119-124, 1989
6 Beutler, H.O, "Coupled enzyme assay. Methods of enzymatic analysis, 3rd ed" 639-645, 1964
7 Martinou, A., "Chitin deacetylation by enzymatic means: monitoring of deacetylation processes" 273 : 235-242, 1995
8 Siegrist, J, "Chitin deacetylase in cucumber leaves infected by Colletotrichum lagenarium" 36 : 267-275, 1990
9 Kauss, H, "Chitin deacetylase from Colletotrichum lindemuthianum" 161 : 518-523, 1988
10 Araki, Y, "A pathway of chitosan formation in Mucor rouxii" 55 : 71-78, 1975
1 Reyes, F, "β-N-Acetylglucosaminidase from Aspergillus nidulans which degrades chitin oligomers during autolysis" 65 : 83-88, 1989
2 Lundblad, R.L, "Techniques in protein chemical modification" CRC Press 1995
3 Tsigos, I, "Purification and characterization of chitin deacetylase from Colletotricum lindemuthianum" 270 : 26286-26291, 1995
4 Hadwiger, L.A, "Localization of fungal components in the pea-Fusarium interaction detected immunochemically with anti-chitosan and anti-fungal cell wall antisera" 67 : 170-175, 1981
5 Reyes, F, "Endochitinase from Aspergillus nidulans implicated in the autolysis of its cell wall" 60 : 119-124, 1989
6 Beutler, H.O, "Coupled enzyme assay. Methods of enzymatic analysis, 3rd ed" 639-645, 1964
7 Martinou, A., "Chitin deacetylation by enzymatic means: monitoring of deacetylation processes" 273 : 235-242, 1995
8 Siegrist, J, "Chitin deacetylase in cucumber leaves infected by Colletotrichum lagenarium" 36 : 267-275, 1990
9 Kauss, H, "Chitin deacetylase from Colletotrichum lindemuthianum" 161 : 518-523, 1988
10 Araki, Y, "A pathway of chitosan formation in Mucor rouxii" 55 : 71-78, 1975
김치유래 Lactobacillus sakei OPK2-59의 ${\gamma}$-Aminobutyric Acid 생성 및 Glutamate Decarboxylase 활성
서울지역 급성위장관염 환자 및 지하수에서 분리한 A형 로타바이러스의 유전자형
Leucine Zipper Motif를 이용한 닭의 재조합 이량체 Single-chain Fv (ScFv) 항체의 개발
생물막형성 장내세균의 Curli 및 Cellulose 세포외 바탕질 분석
학술지 이력
연월일 | 이력구분 | 이력상세 | 등재구분 |
---|---|---|---|
2023 | 평가예정 | 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가) | |
2020-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) | |
2013-12-02 | 학술지명변경 | 외국어명 : The Korean Journal of Microbiology -> Korean Journal of Microbiology | |
2010-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | |
2008-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | |
2006-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | |
2004-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | |
2001-01-01 | 평가 | 등재학술지 선정 (등재후보2차) | |
1998-07-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) |
학술지 인용정보
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
---|---|---|---|
2016 | 0.21 | 0.21 | 0.21 |
KCIF(4년) | KCIF(5년) | 중심성지수(3년) | 즉시성지수 |
0.26 | 0.24 | 0.48 | 0.02 |