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Enzymatic Carboxyl-Methylesterification of Myelin Basic Protein
전길자,홍성열,이향우,김명희,김상덕,백운기,Jun, Gil-Ja,Hong, Sung-Ryul,Lee, Hyang-Woo,Kim, Myung-Hee,Tuck, Martin,Kim, Sang-Duk,Paik, Woon-Ki 생화학분자생물학회 1985 한국생화학회지 Vol.18 No.2
소뇌의 myelin 염기성 단백질(MBP 또는 AI 염기성 단백질)이 in vitro에서 S-adenosylmethione:protein carboxyl-O-methyltransferase(protein methylase II; EC 2.1.1.24)에 대한 우수한 기질이였으며 $K_m$ 값은 $4.0{\times}10^{-5}\;M$ 이었다. protein methylase II에 의해 methyl화 된 MBP-[methyl-$^{14}C$]를 pepsin으로 소화시켜 peptide mapping 한 결과 진한 방사성 반점 한개와 흐린 반점이 한개 나타났다. 이 실험 결과 protein methylase II가 MBP에 대해서 비교적 강한 부위 특이성을 나타내고 있음을 알수 있었다. 이 효소는 MBP를 최대로 4.9 mole 퍼센트 methyl화 시킬 수 있다. Jimpy mutant mice의 뇌에 있는 protein methylase II의 양은 이상이 없는 다른 형제들이 가지고 있는 효소량과 차이가 없었다. Bovine brain myelin basic protein (MBP or AI basic protein) was found to serve as an excellent in vitro substrate for S-adenosylmethionine:protein-carboxyl O-methyltransferase (protein methylase II; EC 2.1.1.24) with a $K_m$ value of $4.0{\times}10^{-5}\;M$. Peptide mapping of pepsin-digested [methyl-$^{14}C$]-MBP methylated by purified protein methylase II shows one major and one minor spot on autofiuorography, indicating a relatively strong site-specificity of the enzyme towards MBP. At maximum, the enzyme can methylate 4.9 mole per cent of the MBP. Unlike protein methylase I [EC 2.1.1.23) which methylates arginine residues of MBP, protein methylase II activity in the brains of jimpy mutant mice (one of the dysmyelinating mutants) does not differ from the value of their normal littermates.
錢吉子,朴恩貞 이화여자대학교 생명과학연구소 1990 생명과학연구논문집 Vol.1 No.-
녹용에서 생리 활성 물질을 찾기 위한 첫 번째 연구로 녹용중의 당지질을 분석하였다. chloroform : methanol : 0.88% KCI 용매를 사용하여 수용성 녹용 추출액 중에서 당지질을 추출 한 후 HPTLC 방법에 의해 chloroform : methanol : 0.02% CaCl_2 전개 용매 중에서 분리하여 orcinal : ferric chloride : sulfuric acid 발색시약으로 확인하였다. 그 결과 녹용에는 4 종류의 당지질이 존재하고 있음을 알 수 있었고 그 band 1은 ganglioside GD_1a로, band 3는 GM_1으로 간주된다. 녹용의 부위에 따라 분석해 본 결과 상중대가 하대보다 더 많은 당지질을 함유하고 있음을 알 수 있었다. 이 분석 방법을 이용해서 녹용이 들어 있는 생약제제를 분석해 본 결과 녹용의 존재를 확인할 수 있었다. 따라서 다른 생약 제제에 들어 있는 녹용의 존재 확인 실험에 이용될 수 있다. In this study, the composition of glycolipids in deer antler was investigated. All nonpolar glycolipids were extracted by chloroform: methanol : 0.88% KCI misxture from the aqueous extract of deer antler. Most glycolipids including gangliosides appeared as blue zones on a light background of TLC plate by spray reagent, orcinol-ferric chloride-sulfuric acid. The aqueous extract of antler contained 4 kinds of glycolipids and among them band 1, 3 weresuggested to be GD_1a and GM_1. The top and middle parts of antler contained more glycolipids than the bottom part. The Chinese natural medicines, such as Ginseng Antlertonic Extract and Ginseng Astragali Antler Extract, were confirmed to contain antler by this method. This method can be used for the identification of existence of antler in natural medicines containing deer antler.
Protein methylase 2 에 의한 Myelin 염기성 단백질의 Carboxyl - methylesterification
전길자,홍성열,이향우,김명희,Martin Tuck,김상덕,백운기 ( Gil Ja Jun,Sung Ryul Hong,Hyang Woo Lee,Myung Hee Kim,Martin Tuck,Sang Duk Kim,Woon Ki Paik ) 생화학분자생물학회 1985 BMB Reports Vol.18 No.2
Bovine brain myelin basic protein (MBP or AI basic protein) was found to serve as an excellent in vitro substrate for S-adenosylmethionine:protein-carboxyl 0-methyltransferase (protein methylase II; EC 2.1.1.24) with a K_m value of 4.0×10^(-5)M. Peptide mapping of pepsin-digested [methyl-^(14)C]-MBP methylated by purified protein methylase II shows one major and one minor spot on autofluorography, indicating a relatively strong site-specificity of the enzyme towards MBP. At maximum, the enzyme can methylate 4.9 mole per cent of the MBP. Unlike protein methylase I [EC 2.1.1.23] which methylates arginine residues of MBP, protein methylase II activity in the brains of jimpy mutant mice (one of the dysmyelinating mutants) does not differ from the value of their normal littermates.